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Análisis de gráficos: enzimas - biología

Análisis de gráficos: enzimas - biología


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1. Las enzimas actúan sobre los sustratos. Etiquete la enzima, el sustrato, el sitio activo y los productos en el diagrama.

Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones según el gráfico:

  1. _______ Las enzimas interactúan con muchos sustratos diferentes.
  2. _______ Las enzimas cambian de forma después de que ocurre una reacción.
  3. _______ Una enzima se puede reutilizar con un nuevo sustrato.
  4. _______ El sustrato se cambia en la reacción.
  5. _______ Si la forma de la enzima cambiara, dejaría de funcionar.
  6. _______ Cuando se utilizan todos los sustratos, la reacción se detiene.

2. Las enzimas aceleran la reacción reduciendo la energía de activación necesaria para que comience la reacción. Compare la energía de activación con y sin la enzima.

Identifica la parte del gráfico que muestra:

  1. ___ Energía total liberada durante la reacción
  2. ___ Energía de activación con enzima
  3. ___ Energía de activación sin enzima

3. Las enzimas funcionan mejor a una temperatura y un pH óptimos valores. Por ejemplo, la enzima pepsina en su estómago debe poder funcionar en un ambiente altamente ácido para romper los enlaces peptídicos que se encuentran en las proteínas.

Las condiciones ácidas o básicas pueden romper los enlaces de hidrógeno entre los bucles de las cadenas de proteínas. Si esta interrupción ocurre cerca del sitio activo, la enzima puede distorsionarse y no encajar perfectamente en el sustrato. La velocidad de reacción se reduce a medida que se desnaturalizan más enzimas.

  1. ¿Cuál es el pH óptimo para la pepsina? _______ ¿Para lipasa? _______
  2. ¿Crees que la lipasa es una enzima que se encuentra en el estómago? ¿Por qué o por qué no?

4. Las enzimas pueden inhibirse. Los inhibidores pueden ralentizar o detener las reacciones enzimáticas. Hay dos tipos de inhibición: competitiva y alostérica.

Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones según el gráfico:

  1. _____ El aumento de la cantidad de inhibidores disminuirá la velocidad general de reacción.
  2. _____ Los inhibidores alostéricos bloquean el sitio activo.
  3. _____ Los inhibidores alostéricos cambian la forma de la enzima.
  4. _____ Agregar un inhibidor competitivo aumentará la cantidad de productos en la reacción.
  5. _____ Los inhibidores competitivos se unen a los sustratos.


Ver el vídeo: Cinética enzimática: Michaelis menten el Km y la Vmax, la mejor explicación. (Febrero 2023).