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A4. Transporte de protones - Biología

A4. Transporte de protones - Biología


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Impulsado por la oxidación: el gradiente de protones que se forma durante la oxidación aeróbica y la fotosíntesis en las mitocondrias y el cloroplasto, respectivamente, se paga con las disminuciones de energía libre asociadas con la oxidación de moléculas orgánicas.

Impulsado por la escisión de ATP: como se mencionó anteriormente, los protones son transportados al lumen del estómago por una K + -H + ATPasa.

Impulsadas por la luz: las bacterias fotosintéticas tienen una proteína de membrana llamada bacteriorrodopsina que contiene retinal, un polieno conjugado derivado del betacaroteno. La retina se une covalentemente a la proteína a través de un enlace de base de Schiff a un grupo amino épsilon de Lys (tanto como el fosfato de piridoxal está en las enzimas dependientes de PLP). La bacteriorrodopsina es análoga a la proteína de pigmento visual rodopsina en las células de la retina. La absorción de luz por la retina induce cambios conformacionales en todo el trans-retiniano, lo que provoca un cambio conformacional asociado en la bacteriorrodopsina. El estado inicial (BR) cambia a través de una serie de intermedios (K, L, M, N y O). Varias cadenas laterales y el N protonado de la base de Schiff de la retina cambian sus posiciones relativas entre sí, lo que conduce a cambios en los estados de protonación de las cadenas laterales y, en última instancia, a la descarga vectorial de protones a través de la membrana. A medida que se forma el estado M, H + se mueve hacia el lado extracelular de la membrana (como se muestra a continuación). Más tarde, se capta un H + en el lado citoplásmico (en la base de Schiff del enlace retiniano) que conduce a la reforma del estado BR. Se han realizado experimentos para atrapar la proteína en algunos de estos estados intermedios. En uno (Leuke et al, 1999), un mutante (Asp 96 a Asparagina o D96N) atrapó la proteína en un estado, MN, que ocurre después de que un H + se ha movido al lado extracelular pero antes de que se haya absorbido un H + compensatorio. en la cara citoplasmática. La mutación dificulta la recaptación del protón.

Animación de bacteriorrodopsina

Figura: TRANSPORTE DE BACTERIORHODOPSINA Y PROTÓN


Figura: UNA NUEVA VERSIÓN QUE MUESTRA LA TRANSFERENCIA DE PROTÓN EN BACTERIORHODOPSINA

Jmol: Bacteriorhodopsina actualizada cristalizada de Bicelles - JSMol (HTML5)

Colaboradores

  • Prof. Henry Jakubowski (Colegio de San Benito / Universidad de San Juan)

Transporte de protones

Reacciones de transferencia de protones

La transferencia de protones, ya sea de una molécula protonada a una molécula neutra o de una molécula neutra a un ión negativo, a menudo se produce a la velocidad de colisión o cerca de ella cuando es exotérmica (ver Figura 4). Cuando la exotermicidad es grande, la energía interna que aparece en el producto protonado puede ser suficiente para provocar la disociación con la pérdida de uno o más fragmentos neutros. Así, como fue el caso de las reacciones disociativas de transferencia de electrones, los iones producto nuevamente proporcionan una firma de la molécula reactiva, de modo que estas reacciones también son útiles en el análisis de gases por espectrometría de masas de ionización química. Prácticamente cualquier molécula puede ionizarse químicamente con un donante de protones apropiado y, a menudo, esto es posible con alta eficiencia y selectividad. La solvatación puede influir en la velocidad de transferencia de protones como se ilustra en la Figura 5, pero la transferencia de protones generalmente permanece rápida hasta que la solvatación hace que la reacción sea endotérmica. Existe un interés creciente en la química iónica de iones biológicos protonados múltiples, como péptidos y proteínas protonados múltiples. La transferencia de protones de cationes protonados múltiples puede ocurrir de acuerdo con la siguiente reacción:

Figura 4 . Una correlación entre la eficiencia de la transferencia de protones, kExp/kC, y su cambio general en entalpía, ΔH°, a temperatura ambiente. Las medidas se tomaron utilizando la técnica de resplandor crepuscular. Reproducido con permiso de Bohme DK (1981). Transacciones de la Royal Society of Canada 19: 265–284.

Figura 5 . Variaciones observadas con el número de moléculas de agua en el coeficiente de velocidad para las reacciones de transferencia de protones entre iones de hidronio hidratado y varias moléculas B a temperatura ambiente. Las medidas se tomaron utilizando la técnica de resplandor crepuscular. Adaptado con permiso de Bohme DK, Mackay GI y Tanner SD (1979) Revista de la Sociedad Química Estadounidense 101: 3724–3730.

Nuevamente, una "energía de activación inversa" está involucrada en tales reacciones como consecuencia de la repulsión de Coulombic entre los iones del producto.


Mostrar / ocultar palabras para saber

ATP: trifosfato de adenosina. El ATP es la molécula portadora de energía de todas las células. más

Degradado: un cambio lento o gradual de una cosa a otra una pendiente o colina.

Ion: un átomo o molécula que no tiene la misma cantidad de electrones que protones. Esto le da al átomo o molécula una carga negativa o positiva. más

Energía potencial: energía que tiene un objeto o molécula debido a su posición o estructura.

Protón: la parte de una molécula que tiene una carga eléctrica positiva un ion de hidrógeno que ha perdido su electrón (escrito como H +).

Transportador: una proteína que se encuentra en la membrana celular y que ayuda a controlar lo que puede entrar o salir de una célula.

Se puede pensar en una membrana celular como una presa. Haga clic para obtener más detalles.


La translocación a la matriz mitocondrial depende de una secuencia de señales y de translocadores de proteínas

Proteínas importadas a la matriz de mitocondrias generalmente se absorben del citosol segundos o minutos después de su liberación de los ribosomas. Por lo tanto, en contraste con la translocación de proteínas en el RE que se describe más adelante, las proteínas mitocondriales primero se sintetizan completamente como proteínas precursoras en el citosol y luego se translocan a las mitocondrias por un postraduccional mecanismo. La mayoría de las proteínas precursoras mitocondriales tienen una secuencia señal en su terminal N que se elimina rápidamente después de la importación por una proteasa (la peptidasa señal) en la matriz mitocondrial. Las secuencias señal son necesarias y suficientes para la importación de las proteínas que las contienen: mediante el uso de técnicas de ingeniería genética, estas señales se pueden unir a cualquier proteína citosólica para dirigir la proteína hacia la matriz mitocondrial. Las comparaciones de secuencias y los estudios físicos de diferentes secuencias de señales de la matriz sugieren que su característica común es la propensión a plegarse en una hélice anfipática & # x003b1, en la que los residuos cargados positivamente se agrupan en un lado de la hélice, mientras que los residuos hidrófobos no cargados se agrupan en la hélice. lado opuesto (Figura 12-23). Esta configuración, en lugar de una secuencia de aminoácidos precisa, es reconocida por proteínas receptoras específicas que inician la translocación de proteínas.

Figura 12-23

Una secuencia señal para la importación de proteínas mitocondriales. La citocromo oxidasa es un gran complejo multiproteico ubicado en la membrana mitocondrial interna, donde funciona como la enzima terminal en la cadena de transporte de electrones (discutido en el capítulo 14). (A) (más.)

La translocación de proteínas a través de las membranas mitocondriales está mediada por complejos de proteínas de múltiples subunidades que funcionan como translocadores de proteínas: el complejo TOM funciona a través de la membrana externa, y dos complejos TIM, los complejos TIM23 y TIM22, funcionan a través de la membrana interna (figura 12-24). . TOM y TIM significan translocase de las membranas mitocondriales externas e internas, respectivamente. Estos complejos contienen algunos componentes que actúan como receptores de proteínas precursoras mitocondriales y otros componentes que forman el canal de translocación. El complejo TOM es necesario para la importación de todas las proteínas mitocondriales codificadas por el núcleo. Inicialmente transporta sus secuencias de señales al espacio intermembrana y ayuda a insertar proteínas transmembrana en la membrana externa. El complejo TIM23 luego transporta algunas de estas proteínas al espacio de la matriz, mientras ayuda a insertar proteínas transmembrana en la membrana interna. El complejo TIM22 media la inserción de una subclase de proteínas de la membrana interna, incluida la proteína transportadora que transporta ADP, ATP y fosfato. Un tercer translocador de proteínas en la membrana mitocondrial interna, el Complejo OXA, media la inserción de proteínas de la membrana interna que se sintetizan dentro de las mitocondrias. También ayuda a insertar algunas proteínas que inicialmente son transportadas a la matriz por los complejos TOM y TIM.

Figura 12-24

Tres translocadores de proteínas en las membranas mitocondriales. Los complejos TOM y TIM y el complejo OXA son conjuntos de proteínas de membrana multiméricas que catalizan el transporte de proteínas a través de las membranas mitocondriales. Los componentes proteicos del TIM22 y (más.)


La integración de una 'antena de protones' facilita la actividad de transporte del transportador monocarboxilato MCT4

Los transportadores de monocarboxilato (MCT) median el transporte acoplado a protones de metabolitos de alta energía como el lactato y el piruvato y se expresan en casi todos los tejidos de los mamíferos. Hemos demostrado anteriormente que la actividad de transporte de MCT4 se ve reforzada por la anhidrasa carbónica II (CAII), que se ha sugerido que funciona como una "antena de protones" para el transportador. En el presente estudio, probamos si la creación de una antena de protones endógena mediante la introducción de un grupo de residuos de histidina en la cola C-terminal de MCT4 (MCT4-6xHis) podría facilitar la actividad de transporte de MCT4 cuando se expresa heterólogamente en ovocitos de Xenopus. Nuestros resultados muestran que la integración de seis histidinas en la cola C-terminal de hecho aumenta la actividad de transporte de MCT4 en la misma medida que lo hizo la coexpresión de MCT4-WT con CAII. La actividad de transporte de MCT4-6xHis podría mejorarse aún más mediante la coexpresión con CAIV extracelular, pero no con CAII intracelular. La inyección de un anticuerpo contra el grupo de histidina en ovocitos que expresan MCT4 disminuyó la actividad de transporte de MCT4-6xHis, mientras que dejó inalterada la actividad de MCT4-WT. En conjunto, estos hallazgos sugieren que la actividad de transporte del transportador de monocarboxilato acoplado a protones MCT4 puede facilitarse mediante la integración de una antena de protones endógena en la cola C-terminal del transportador.

Palabras clave: Microelectrodos selectivos de iones de ovocitos de Xenopus metabolón de transporte de antena colectora de protones.


Contenido

A transportador no está abierto simultáneamente a los entornos extracelular e intracelular. O su puerta interior está abierta o la puerta exterior está abierta. En contraste, un canal puede estar abierto a ambos ambientes al mismo tiempo, permitiendo que las moléculas se difundan sin interrupción. Los portadores tienen sitios de unión, pero los poros y los canales no. [5] [6] [7] Cuando se abre un canal, millones de iones pueden pasar a través de la membrana por segundo, pero sólo de 100 a 1000 moléculas normalmente pasan a través de una molécula portadora al mismo tiempo. [8] Cada proteína transportadora está diseñada para reconocer solo una sustancia o un grupo de sustancias muy similares. La investigación ha correlacionado defectos en proteínas portadoras específicas con enfermedades específicas. [9]

El transporte activo es el movimiento de una sustancia a través de una membrana contra su gradiente de concentración. Suele ser para acumular altas concentraciones de moléculas que necesita una célula, como glucosa o aminoácidos. Si el proceso utiliza energía química, como el trifosfato de adenosina (ATP), se denomina transporte activo primario. El transporte activo secundario implica el uso de un gradiente electroquímico y no usa la energía producida en la celda. [10] A diferencia de las proteínas de canal que solo transportan sustancias a través de las membranas de forma pasiva, las proteínas transportadoras pueden transportar iones y moléculas de forma pasiva a través de la difusión facilitada o mediante el transporte activo secundario. [11] Se requiere una proteína portadora para mover partículas de áreas de baja concentración a áreas de alta concentración. Estas proteínas transportadoras tienen receptores que se unen a una molécula específica (sustrato) que necesita transporte. La molécula o ión que se va a transportar (el sustrato) debe primero unirse a un sitio de unión en la molécula portadora, con una cierta afinidad de unión. Después de la unión, y mientras el sitio de unión mira de la misma manera, el portador capturará u ocluirá (tomará y retendrá) el sustrato dentro de su estructura molecular y causará una translocación interna de modo que la abertura en la proteína ahora se enfrenta al otro lado de la membrana plasmática. [12] El sustrato de la proteína transportadora se libera en ese sitio, de acuerdo con su afinidad de unión allí.

La difusión facilitada es el paso de moléculas o iones a través de una membrana biológica a través de proteínas de transporte específicas y no requiere entrada de energía. La difusión facilitada se usa especialmente en el caso de moléculas polares grandes e iones cargados, una vez que dichos iones se disuelven en agua, no pueden difundirse libremente a través de las membranas celulares debido a la naturaleza hidrófoba de las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos que forman las bicapas. El tipo de proteínas transportadoras utilizadas en la difusión facilitada es ligeramente diferente de las utilizadas en el transporte activo. Siguen siendo proteínas transportadoras transmembrana, pero son canales transmembrana cerrados, lo que significa que no se traslocan internamente ni requieren ATP para funcionar. El sustrato se toma en un lado del portador con compuerta y, sin usar ATP, el sustrato se libera en la célula. Pueden utilizarse como posibles biomarcadores.

Transporte inverso, o reversión del transportador, es un fenómeno en el que los sustratos de una proteína de transporte de membrana se mueven en la dirección opuesta a la de su movimiento típico por el transportador. [13] [14] [15] [16] [17] La ​​inversión del transportador generalmente ocurre cuando una proteína de transporte de membrana es fosforilada por una proteína quinasa particular, que es una enzima que agrega un grupo fosfato a las proteínas. [13] [14]

1: Editar canales / poros

  • Canales de proteínas α-helicoidales como el canal iónico controlado por voltaje (VIC), los canales iónicos controlados por ligando (LGIC)
  • porinas de barril β como la acuaporina
  • Toxinas formadoras de canales, incluidas colicinas, toxina diftérica y otras
  • Canales sintetizados no ribosómicamente como la gramicidina que funcionan en la exportación de enzimas que digieren las paredes celulares bacterianas en un paso temprano de la lisis celular.

La difusión facilitada ocurre dentro y fuera de la membrana celular a través de canales / poros y portadores / portadores.

Los canales están en estado abierto o cerrado. Cuando un canal se abre con un ligero cambio conformacional, se abre a ambos entornos simultáneamente (extracelular e intracelular)

Los poros están continuamente abiertos a ambos ambientes, porque no sufren cambios conformacionales. Siempre están abiertos y activos.

2: Transportadores impulsados ​​por potencial electroquímico Editar

También se denominan proteínas transportadoras o transportadores secundarios.

3: Transportadores activos primarios Editar

    3.A: Transportadores impulsados ​​por hidrólisis de enlaces P-P:
      (Transportador ABC), como MDR, CFTR ("V" relacionado con vacuolar). ("P" relacionado con la fosforilación), como:

    4: Translocadores de grupo Editar

    Los translocadores de grupo proporcionan un mecanismo especial para la fosforilación de azúcares a medida que se transportan a las bacterias (translocación del grupo PEP)

    5: Portadores de electrones Editar

    Los portadores de transferencia de electrones transmembrana en la membrana incluyen portadores de dos electrones, como las oxidorreductasas de enlace disulfuro (DsbB y DsbD en E. coli), así como portadores de un electrón como NADPH oxidasa. A menudo, estas proteínas redox no se consideran proteínas de transporte.

    Cada proteína transportadora, especialmente dentro de la misma membrana celular, es específica de un tipo o familia de moléculas. Por ejemplo, GLUT1 es una proteína portadora con nombre que se encuentra en casi todas las membranas de células animales y que transporta glucosa a través de la bicapa. Otras proteínas transportadoras específicas también ayudan al cuerpo a funcionar de manera importante. Los citocromos operan en la cadena de transporte de electrones como proteínas portadoras de electrones. [10]

    Varias enfermedades hereditarias implican defectos en las proteínas transportadoras de una sustancia o grupo de células en particular. La cisteinuria (cisteína en la orina y la vejiga) es una enfermedad que involucra proteínas portadoras de cisteína defectuosas en las membranas celulares del riñón. Este sistema de transporte normalmente elimina la cisteína del líquido destinado a convertirse en orina y devuelve este aminoácido esencial a la sangre. Cuando este portador no funciona correctamente, quedan grandes cantidades de cisteína en la orina, donde es relativamente insoluble y tiende a precipitar. Esta es una de las causas de los cálculos urinarios. [18] Se ha demostrado que algunas proteínas portadoras de vitaminas se sobreexpresan en pacientes con enfermedad maligna. Por ejemplo, se ha demostrado que los niveles de proteína transportadora de riboflavina (RCP) están significativamente elevados en personas con cáncer de mama. [19]

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    Anderle, P., Barbacioru, C., Bussey, K., Dai, Z., Huang, Y., Papp, A., Reinhold, W., Sadee, W., Shankavaram, U., y Weinstein, J. (2004). Transportadores y canales de membrana: papel del transportoma en la quimiosensibilidad y quimiorresistencia del cáncer. Investigación sobre el cáncer, 54, 4294-4301.


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    El transporte competitivo de iones y protones de sodio en el canal de acceso citoplásmico de la Na +, K + -ATPasa

    Los cambios en la capacitancia y conductancia de las membranas bicapa lipídicas se han estudiado con fragmentos de membrana adsorbidos que contienen Na +, K + -ATPasa. Estos cambios han sido iniciados por la liberación rápida de protones de una forma ligada (& ldquocaged H + & rdquo) inducida por un flash ultravioleta. Los cambios de la capacitancia en presencia de Na +, K + -ATPasa se vieron afectados por la frecuencia del voltaje aplicado, el pH y la concentración de iones de sodio. La adición de iones de sodio alteró los cambios de capacitancia causados ​​por un salto de pH en el medio debido a la fotólisis de H + enjaulada, y la magnitud y el signo de este efecto dependieron del pH inicial. Estos resultados se explican por la unión competitiva de iones y protones de sodio a los sitios de unión a iones de la Na +, K + -ATPasa en su lado citoplásmico. El pH al que cambió el signo del efecto del ión sodio permite la evaluación del pK del sitio de unión del protón, que es de aproximadamente 7,6.

    Diario

    Bioquímica (Moscú) Suplemento Serie A: Biología de membranas y células y revistas de Springer ndash


    Generando un portador de energía: ATP

    Al igual que en el espacio intermembrana de las mitocondrias durante la respiración celular, la acumulación de iones de hidrógeno dentro de la luz del tilacoide crea un gradiente de concentración. La difusión pasiva de iones de hidrógeno de alta concentración (en la luz del tilacoide) a baja concentración (en el estroma) se aprovecha para crear ATP, al igual que en la cadena de transporte de electrones de la respiración celular. Los iones acumulan energía debido a la difusión y porque todos tienen la misma carga eléctrica, repeliéndose entre sí.

    Para liberar esta energía, los iones de hidrógeno se precipitarán a través de cualquier abertura, similar al chorro de agua a través de un agujero en una presa. En el tilacoide, esa abertura es un paso a través de un canal de proteínas especializado llamado ATP sintasa. La energía liberada por la corriente de iones de hidrógeno permite que la ATP sintasa se una a un tercer grupo fosfato al ADP, que forma una molécula de ATP (Figura 2). El flujo de iones de hidrógeno a través de la ATP sintasa se llama quimiosmosis porque los iones se mueven de un área de alta a un área de baja concentración a través de una estructura semipermeable.

    En resumen: reacciones dependientes de la luz

    Los pigmentos de la primera parte de la fotosíntesis, las reacciones dependientes de la luz, absorben energía de la luz solar. Un fotón golpea los pigmentos de la antena del fotosistema II para iniciar la fotosíntesis. La energía viaja al centro de reacción que contiene clorofila. a a la cadena de transporte de electrones, que bombea iones de hidrógeno al interior del tilacoide. Esta acción genera una alta concentración de iones. Los iones fluyen a través de la ATP sintasa a través de la quimiosmosis para formar moléculas de ATP, que se utilizan para la formación de moléculas de azúcar en la segunda etapa de la fotosíntesis. El fotosistema I absorbe un segundo fotón, lo que da como resultado la formación de una molécula de NADPH, otra energía y portador de potencia reductora para las reacciones independientes de la luz.


    Gradiente de protones a través de membranas

    Un proceso de transporte activo vital que ocurre en el proceso de transporte de electrones en las membranas de las mitocondrias y los cloroplastos es el transporte de protones para producir un gradiente de protones. Este gradiente de protones o potencial de protones potencia la fosforilación del ATP asociado con la ATP sintasa.

    El proceso de transporte de electrones en las membranas tilacoides de los cloroplastos proporciona electrones energéticos al complejo de citocromo que bombea protones a través de la membrana en la dirección opuesta al gradiente de concentración. El potencial proporcionado por este gradiente de protones impulsa la conversión de ADP en ATP.

    En el caso de la membrana mitocondrial, el objetivo es producir ATP como moneda de energía para los procesos celulares mediante la oxidación de un material alimentario (fosforilación oxidativa). Los complejos I, III y IV del proceso de transporte de electrones bombean protones contra su gradiente de concentración. Ese potencial de protones proporciona la energía para que la ATP sintasa lleve a cabo el proceso de fosforilación de ADP a ATP.


    Ver el vídeo: Uniportadores, simportadores y antiportadores. Biología. Khan Academy en Español (Mayo 2022).