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7.11: Por qué es importante - Vías metabólicas - Biología

7.11: Por qué es importante - Vías metabólicas - Biología


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¿Por qué explicar las vías metabólicas implicadas en la captura y liberación de energía en las células?

Cada vez que te mueves, o incluso respiras, estás consumiendo energía. Dos de estas formas son la fotosíntesis y la respiración celular.

Las plantas (y otros autótrofos) se someten a la fotosíntesis para crear energía. Los seres humanos (y otros heterótrofos), por otro lado, deben consumir algo que tenga energía (como plantas u otros animales); tomamos esta energía y la convertimos en una forma que nuestro cuerpo pueda usar. Este proceso se conoce como respiración celular.

Mire este video de 5 minutos para obtener una descripción general de por qué incluso los pequeños cambios en el clima global tienen el potencial de tener grandes impactos en nuestra vida diaria a través de nuestras fuentes de alimentos.

Se ha excluido un elemento de YouTube de esta versión del texto. Puede verlo en línea aquí: pb.libretexts.org/bionm1/?p=214

  • ¿Qué papel juega la agricultura en darnos energía para usar todos los días?
  • ¿Cómo obtienen las plantas la energía para crecer, y cómo luego obtenemos nuestra energía de ellas?

Bien, veamos de dónde sacamos toda la energía para permanecer despiertos durante la clase de biología.


Descubrimos que los cerebros de ballenas y delfines producen mucho calor. Por que importa

Paul Manger recibe financiación de la Fundación Nacional de Investigación de Sudáfrica.

Socios

La Universidad de Witwatersrand brinda apoyo como socio anfitrión de The Conversation AFRICA.

The Conversation UK recibe financiación de estas organizaciones

Todos hemos escuchado el mantra de que los delfines y las ballenas (cetáceos) son animales muy inteligentes. Algunos afirman que están a la par con los grandes simios y los humanos, tal vez incluso más inteligentes. Pero, ¿de dónde viene este concepto?

Hay dos líneas de pensamiento. En primer lugar, una serie de comportamientos de cetáceos se interpretan como muestras de notable inteligencia. En segundo lugar, los cetáceos tienen cerebros muy grandes, varias especies tienen cerebros que pesan más que los cerebros humanos. Tenemos cerebros grandes, y es la estructura y la actividad dentro de estos cerebros grandes lo que determina nuestra capacidad para examinar, analizar y manipular el mundo de una manera muy compleja. Así que se ha pensado que cualquier otro animal que tenga un cerebro tan grande o más grande debe estar usando su cerebro para lo mismo.

Pero esta lógica se basa en una suposición muy específica: que 1 gramo de tejido cerebral tiene, en promedio, la misma capacidad para procesar información de la misma manera independientemente del cerebro en el que se encuentre. Es esta suposición la que he cuestionado durante los últimos 20 años y he llegado a una conclusión muy diferente.

En mi estudio más reciente, mis colegas y yo hemos comprobado que el cerebro de los cetáceos es realmente especial. Sin embargo, no por la inteligencia: es especial porque produce mucho más calor que el cerebro de otros mamíferos. A través de nuestra investigación, hemos llegado a la conclusión de que el cerebro de los cetáceos tiene un sistema termogénico especializado. Ayuda al cerebro del animal a producir suficiente calor para mantener una temperatura cerebral funcional, y creemos que esto combatirá la pérdida de calor en el agua. Esto es independiente de la forma especial en que las ballenas y los delfines mantienen sus cuerpos calientes.

La evidencia sugiere que la especialización neurotermogénica que describimos evolucionó hace unos 32 millones de años.

Con este conocimiento, los científicos pueden comprender mejor la importancia de la temperatura del agua para la supervivencia de los cetáceos. Esto, a su vez, nos permitirá comprender qué pasará con ciertas especies de cetáceos durante el inevitable aumento de las temperaturas oceánicas asociado con el cambio climático inducido por los antropogénicos.

Es muy posible que algunas especies, como las que dependen del hielo polar, como los narvales y las ballenas beluga, se conviertan en víctimas del calentamiento global. Esta nueva comprensión de los cetáceos nos permitirá dirigir nuestros esfuerzos de conservación de la manera más apropiada para asegurar el futuro de tantas especies de cetáceos como sea posible.


Introducción

El cáncer de próstata es una de las neoplasias malignas diagnosticadas con mayor frecuencia en los hombres en todo el mundo, especialmente en los países desarrollados 1. Fue clasificado como el cáncer más comúnmente diagnosticado y la segunda causa principal de cáncer letal en los hombres estadounidenses del año 2014 2. La detección precoz del carcinoma de próstata adolece de una baja especificidad y sensibilidad del PSA, lo que se refleja en una tasa inapreciable de CaP que incluye CaP de alto grado entre individuos con un nivel de PSA ≤ 4 ng / ml, así como una tasa relativamente alta de casos no malignos entre los hombres. con un nivel de PSA de 4 a 10 ng / ml determinado por biopsia 3,4. Estos escollos han llevado a una controversia sobre el PSA al considerar el costo de un sobrediagnóstico y sobretratamiento sustanciales después de la elevación del PSA 5. Por lo tanto, es fundamental desarrollar nuevos biomarcadores de diagnóstico con mayor precisión.

La reprogramación metabólica, incluida la del metabolismo de los lípidos, representa una firma establecida de la biología del cáncer 6,7. Los lípidos bioactivos y las proteínas modificadas con lípidos participan en la patogénesis de múltiples cánceres a través de redes de señalización de lípidos 8. El enfoque de la lipidómica, que permite una caracterización precisa de las estructuras y composiciones de los lípidos dentro de determinadas células u organismos, se ha aplicado ampliamente en la investigación del cáncer 9. Facilitada por la lipidómica de alto rendimiento, se ha investigado la relevancia de los lípidos para la patogénesis del cáncer en el contexto de, por ejemplo, sobreexpresión del oncogén MYC 10, hipoxia y activación de Ras 11. Mientras tanto, las características metabólicas de los lípidos asociadas con la agresividad y la progresión del cáncer de mama se han caracterizado por la lipidómica 12.

Se espera que la delineación en profundidad del atlas metabólico de lípidos en el CaP abra nuevos conocimientos sobre la tumorigénesis y la progresión del cáncer, y puede proporcionar posibles candidatos a biomarcadores para un mejor diagnóstico y pronóstico. Los estudios existentes han demostrado que las alteraciones en las enzimas y vías metabólicas de los lípidos, incluidas las de los ácidos grasos 13,14 y el metabolismo del colesterol 15,16,17, están estrechamente asociadas con el CaP. Sin embargo, la elucidación completa de los eventos metabólicos de los lípidos y sus regulaciones en el CaP permanece en gran parte sin explorar, especialmente en el contexto de las redes a nivel de sistema. Con mucho, se ha propuesto un panel de metabolitos lipídicos, que incluyen fosfatidiletanolaminas (unidas a éter), ácidos grasos, lisofosfolípidos y otros fosfolípidos, como posibles biomarcadores del CaP para distinguir a los pacientes con CaP de los individuos sanos 18,19,20. Sin embargo, la mayoría de ellos no se correlacionaron con metástasis de CaP, agresividad e hiperplasia benigna. Según el perfil metabólico, la sarcosina se ha identificado como un biomarcador potencial para distinguir el CaP benigno, localizado y metastásico 21. Sin embargo, la utilidad de la sarcosina sigue siendo controvertida 22.

Dado que la transformación adaptativa del metabolismo de los lípidos es altamente dinámica y está involucrada con redes reguladoras complejas, un enfoque en el fenotipo de los lípidos per se sigue siendo insuficiente. Los enfoques recientes mediante la integración de conjuntos de datos de múltiples ómicas, es decir, información sobre el genoma, el proteoma, la escala del metaboloma, etc., han logrado conocimientos sin precedentes en sistemas biológicos complejos. La red lipogénica se ha identificado asociada con la progresión del carcinoma hepatocelular mediante el análisis combinado de metabolitos y perfiles de expresión génica [23]. Mediante un enfoque similar, se ha revelado la dependencia de las células cancerosas altamente proliferantes en el aminoácido glicina 24.

Para ampliar nuestra comprensión de las alteraciones metabólicas de las redes de lípidos-genes en el CaP y para identificar posibles biomarcadores, se inscribieron en este estudio 76 pacientes con CaP y 19 con HPB (Tabla 1, Tabla complementaria S1). Se realizó un estudio integrado de lipidómica y transcriptómica (perfil de expresión de genes y miARN) en tejidos ANT-PCT emparejados de 25 pacientes con CaP (conjunto de descubrimiento). Los candidatos a biomarcadores identificados se validaron externamente en una cohorte que incluía 51 pacientes con CaP y 19 pacientes con HPB (conjunto de validación). El flujo de trabajo del diseño del estudio se proporciona en información complementaria (Fig. S1 complementaria).


2. Mecanismos: conceptos básicos

Los biólogos recurren con frecuencia a los mecanismos en sus explicaciones y descripciones de los fenómenos biológicos. Discuten los mecanismos de regulación de genes, síntesis de ADN, activación nerviosa, contracción muscular, procesamiento visual, etc. Cuando usan el concepto de mecanismo, a menudo sugieren que algún fenómeno biológico puede entenderse como una especie de máquina o sistema mecánico, como el motor de un automóvil o un reloj, en el sentido de que tiene características particulares. Esta analogía de la máquina anima a pensar que los fenómenos biológicos tienen partes componentes que están organizadas espacialmente y que interactúan causalmente para producir algún comportamiento del sistema. Una característica clave de este patrón explicativo es que implica explicar algún resultado apelando a sus partes causales. El comportamiento a nivel del sistema sirve como efecto o objetivo explicativo, mientras que las partes mecánicas que interactúan son las que explican este comportamiento.

Cabe destacar tres características de este concepto de mecanismo. Primero, los mecanismos a menudo se caracterizan por tener una composición constitutiva, en el sentido de involucrar a sistemas particulares con comportamientos de nivel superior que pueden descomponerse en partes causales de nivel inferior. Esta característica se explota en los esfuerzos por descubrir mecanismos a través de las estrategias de investigación comunes de 'descomposición y localización', que se consideran las 'heurísticas centrales' del descubrimiento de mecanismos (Wimsatt [1974] Bechtel y Richardson [2010] Bechtel y Levy [2013]). . Estas estrategias implican un proceso en el que los científicos identifican un sistema y un comportamiento de interés y luego "profundizan" para identificar las partes del sistema, su ubicación y cómo interactúan para producir el comportamiento en cuestión. Este proceso revela el papel de los efectos individuales o los objetivos explicativos de nivel superior en el descubrimiento y la individualización de los mecanismos. En particular, los mecanismos se circunscriben sobre la base de qué partes interactúan causalmente para producir un efecto particular. 7 Los factores causales que producen este comportamiento conforman el mecanismo y los que no están involucrados en esta producción no son componentes del mecanismo. Esto respalda una imagen en la que los límites de los mecanismos se trazan sobre la base de consideraciones metodológicas y pragmáticas, en lugar de capturar divisiones naturales fijas en el mundo (Craver [2009] Bechtel [2015]). 8 Esto contribuye a nuestra concepción de los mecanismos como entidades causales discretas de la misma manera que hablamos de motores de automóviles o mecanismos de reloj particulares como sistemas causales únicos y distintos (Bechtel y Richardson [2010], p. 35). Estos sistemas causales tienen límites y pueden discutirse como unidades individuales que son distintas de otros sistemas causales en el mundo (Andersen [2014a], p. 276).

Una segunda característica del concepto de mecanismo es que se utiliza para referirse a sistemas causales que se describen en cantidades significativas de detalles causales en contraposición a sistemas que se abstraen de dicha información. Considere el "mecanismo de catálisis enzimática" donde una enzima cataliza (o acelera) la conversión química de un sustrato aguas arriba en un producto aguas abajo. Los científicos se refieren a estas enzimas como "máquinas moleculares" porque realizan estas conversiones en complejos de múltiples subunidades que tienen muchas partes que interactúan causalmente (Spirin [2002], p. 153). Estas partes y sus interacciones están representadas en diagramas de "mecanismo de reacción". Estos diagramas incluyen componentes como la propia enzima, su sustrato y varios cofactores y reguladores que alteran su funcionalidad. Los científicos esperan que las descripciones completas de estos mecanismos contengan grandes cantidades de información causal. Considera lo siguiente:

La comprensión del mecanismo de acción completo de una enzima purificada requiere la identificación de todos los sustratos, cofactores, productos y reguladores. Además, requiere un conocimiento de (1) la secuencia temporal en la que se forman los intermediarios de reacción unidos a enzimas, (2) la estructura de cada intermedio y cada estado de transición, (3) las tasas de interconversión entre intermedios, (4) la estructura relación de las enzimas con cada intermedio, y (5) la energía aportada por todos los grupos que reaccionan e interactúan a los complejos intermedios y estados de transición. Hasta ahora, probablemente no exista ninguna enzima de la que tengamos conocimiento que cumpla con todos estos requisitos. (Lehninger y Cox [2008], pág. 205)

Una tercera característica del concepto de mecanismo es que a menudo implica un énfasis en la "fuerza", la "acción" y el "movimiento" implicados en las relaciones causales. Este énfasis es evidente en la forma en que hablamos de las máquinas en la vida cotidiana. Las máquinas tienen partes como poleas, palancas, martillos y engranajes que hacen cosas de forma activa. No decimos simplemente que estas partes "causan" varios resultados en cada sistema, decimos que "empujan", "tiran", "doblan" y "comprimen" algún componente posterior. Las descripciones de mecanismos en biología implican un énfasis similar. Los científicos dicen que un cofactor "activa" una enzima, que luego "se une" a un sustrato, antes de "empalmar" una fracción química y "unirla" a otra molécula. El hecho de que el concepto de mecanismo tenga esta característica no debería ser sorprendente, porque el término 'mecanismo' literalmente se basa en la mecánica o en la rama de la ciencia y las matemáticas relacionada con el 'movimiento y las fuerzas que producen el movimiento' (Soanes [2012], p. 449). ). ¿Cuál es el significado de esta característica? Enfatizar la fuerza o acción de las relaciones causales tiene varias funciones en contextos biológicos (y otros). Primero, ayuda a satisfacer nuestro interés en comprender 'cómo' funciona un mecanismo; agregar términos de fuerza o movimiento agrega algo más que simplemente decir que X causa Y. En segundo lugar, estos términos también funcionan para llenar el espacio entre las variables de causa y efecto, que puede sugerir una proximidad física más cercana y satisfacer nuestro interés en obtener más detalles sobre el mecanismo de interés. Los términos causales que involucran fuerza y ​​movimiento parecen llenar recuadros negros y sugieren que sabemos más sobre algún proceso causal que simplemente decir "que" X causa Y.

En las ciencias biológicas, 'mecanismo' se usa a menudo para referirse a sistemas causales que tienen un carácter constitutivo, que están representados con detalles significativos y detallados, y que contienen un énfasis en la 'fuerza', 'acción' o ' movimiento 'de las relaciones causales. Este concepto está asociado con las estrategias investigativas causales de descomposición y localización y está involucrado en un patrón explicativo donde algún resultado se explica apelando a los componentes causales que lo producen.


5 principales vías metabólicas en los organismos | Microbiología

Los siguientes puntos destacan las cinco vías principales en los organismos. Las vías son: 1. Glucólisis 2. Vía de las pentosas fosfato 3. Vía Entner-Doudoroff 4. Ciclo del ácido tricarboxílico 5. Ciclo del glioxilato.

Vía metabólica n. ° 1. Glucólisis:

La glucólisis (gluco-azúcar dulce, degradación por lisis) es la fase inicial del metabolismo durante la cual la molécula orgánica glucosa y otros azúcares se oxidan parcialmente a moléculas más pequeñas, p. piruvato generalmente con la generación de algo de ATP y coenzimas reducidas. Los microorganismos emplean varias vías metabólicas para catabolizar la glucosa y otros azúcares.

Hay tres rutas importantes de conversión de glucosa en piruvato como la glucólisis o la ruta de Embden-Myerhof (BMP), la ruta de las pentosas fosfato y la ruta de Entner-Doudroff. La glucólisis es el tipo de mecanismo más importante por el cual los organismos obtienen energía a partir de compuestos orgánicos en ausencia de oxígeno molecular. Como ocurre en ausencia de oxígeno, también se le llama fermentación anaeróbica.

Dado que los organismos vivos surgieron en el medio ambiente sin oxígeno, la fermentación anaeróbica fue el único método para obtener energía. Sin embargo, la glucólisis o fermentación anaeróbica está presente tanto en organismos aeróbicos como anaeróbicos.

La mayoría de los organismos superiores han conservado la vía glucolítica de degradación, es decir, glucosa a ácido pirúvico como vía preparatoria para el catabolismo aeróbico completo de la glucosa. La glucólisis también sirve como mecanismo de emergencia en organismos anaeróbicos para producir energía en ausencia de oxígeno.

(i) Vías EMP:

En caso de metabolismo aeróbico catabólico de carbohidratos (respiración aeróbica y timidez), algunas bacterias como E. coli, Azotobacter spp., Bacillus eutrophus, etc. exhiben la vía EMP, mientras que la vía de la DE (fosforilada) es seguida por las especies de Alcaligenes, Rhizobium, Xanthomonas. , etc. La vía de la DE no fosforilada ocurre en arqueas (Pyrococcus spp., Thermoplasma spp, etc.). Es interesante notar que ninguna arqueobacteria usa la vía EMP.

La vía EMP en bacterias se inicia mediante el uso del sistema de fosfoenol piruvato fosfotransferasa (PEP: PTS) que convierte la glucosa en glucosa 6-fosfato durante el transporte de nutrientes a través de la membrana celular.

La glucosa 6-fosfato se isomeriza luego a fructosa 6-fosfato que se convierte adicionalmente en fructosa 1, 6-bi-fosfato. Esta conversión requiere ATP como fuente de energía y una enzima llamada fosfofructoquinasa.

Es esencialmente la reversión de la glucólisis, que cumple una función anaplerótica similar. Es particularmente importante durante el crecimiento en C relacionado con piruvato3 compuestos y C2 unidades. Las diversas clases de flujo de carbono del piruvato mantienen un suministro de hexosas. Estos son necesarios para la síntesis de la pared celular y sus componentes.

La ruta completa de la glucólisis de la glucosa al piruvato (Fig. 12.4) fue aclarada por Gustav Embden (quien dio la forma de escisión de la fructosa 1, 6-difosfato y el patrón de los pasos posteriores) y Otto Meyerhof (quien confirmó el trabajo de Embden y # 8217 y estudió la energética de la glucólisis), a fines de la década de 1953. Por lo tanto, la reacción de secuencia de glucosa a piruvato también se denomina vía de Embden-Meyerhof o glucólisis (EMP).

El balance general de la glucólisis se muestra a continuación:

Glucosa + 2ADP + 2Pi + 2NAD + → Piruvato + 2ATP + 2NADH + 2H +

En los organismos anaeróbicos, el piruvato se convierte en lactato u otros compuestos orgánicos como alcohol, etc., después de usar NADH y H + formados durante la glucólisis:

Piruvato + NADH + H + ↔ Lactato + NAD +

En aerobios, el piruvato se convierte en acetil CoA como paso preparatorio para la entrada en el ciclo del ácido tricarboxílico, para la oxidación completa de la glucosa.

Piruvato + NAD + + CoA → Acetil CoA + NADH + H + + CO2

La glucólisis se lleva a cabo con la ayuda de diez enzimas para diez reacciones de la vía glucolítica. Estas enzimas están presentes en la porción soluble del citoplasma. Todos los intermediarios de la vía glucolítica son compuestos fosforilados. El uso más importante de los grupos fosfato es la producción de ATP a partir de ADP y fosfato.

Las reacciones completas de la vía glucolítica se pueden dividir en dos etapas. En la primera etapa, se utiliza ATP y la glucosa se convierte en dos moléculas de tres compuestos de carbono, gliceraldehído 3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. El gliceraldehído 3-fosfato se convierte en ácido pirúvico dando como resultado una síntesis neta de dos moléculas de ATP.

La reacción completa con la enzima respectiva se muestra en la Fig. 12.4:

Además de la glucosa, otros tipos de azúcar (monosacáridos, disacáridos, polisacáridos) también pueden entrar en la vía glucolítica.

(a) Polisacáridos, p. ej. Glucógeno:

Glucosa-6-fosfato La glucosa 6 y el fosfato # 8211 pueden entrar como intermedio de la glucólisis.

(b) Disacáridos, p. ej. Sacarosa:

Las tres enzimas reguladoras clave, hexoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato cinasa, actúan de forma irreversible y el resto de los pasos son reversibles.

(c) Homo-sacáridos: e.gramo. Fructosa:

La fructosa puede entrar en la glucólisis cambiando a gliceraldehído 3-fosfato.

El fosfato de dihidroxiacetona puede entrar en la glucólisis después de convertirse enzimáticamente en fosfato de dihidroxiacetona.

(ii) Vía alternativa de EMP-Vía de metilglioxal:

La vía del metilglioxal es una alternativa a la vía EMP. Opera en presencia de baja concentración de fosfato a las bacterias, E. coli, Clostridium spp., Pseudomonas spp. etc. En esta vía, la dihidroxiacetona así formada se convirtió en metil glioxal que más tarde da lugar a piruvato.

Por tanto, hay una ausencia completa de la etapa de fosforilación en la que el gliceraldehído 3-fosfato forma 1,3-bis-fosfoglicerato. La vía del metil glioxal consume O2 y en esta vía se genera ATP y no ATP (fig. 12.5).

Camino metabólico # 2. Vía de las pentosas fosfato (PPP):

La vía de las pentosas fosfato es una alternativa de degradación de la glucosa. Esta vía, también llamada derivación de hexosa monofosfato (HMP) o vía de fosfogluconato no es la vía principal, pero es una vía de usos múltiples. Su función principal es generar poder reductor en el citoplasma extramitocondrial en forma de NADH. Su segunda función es convertir hexosas en pentosas, necesarias en la síntesis de ácidos nucleicos.

Su tercera función es la degradación oxidativa completa de la pentosa. Las reacciones de la vía del fosfogluconato tienen lugar en la porción soluble del citoplasma extra-mitocondrial de las células.

Las bacterias que presentan PPP son Bacillus subtilis, E. coli. Streptococcus faecalis y Leuconostoc mesenteroides. Aparte de los microorganismos, los tejidos prominentes que muestran PPP son el hígado, la glándula mamaria y la corteza suprarrenal. La PPA completa se muestra en la figura 12.6.

Hay tres enzimas involucradas en PPP, es decir, transcetolasa, transaldolasa y ribulosefosfato 3-epimerasa. La ribulosa fosfato 3-epimerasa cataliza la conversión de ribulosa 5-fosfato en el epímero xilulosa 5-fosfato. La transcetolasa transfiere el grupo glicoaldehído (CH, OH-CO-) de xilulosa 5-fosfato a ribosa 5-fosfato para producir sedoheptulosa 7-fosfato y gliceraldehído-3-fosfato.

La transcetolasa también cataliza la transferencia del grupo glicoaldehído de una serie de 2-ceto-fosfato de azúcar a un átomo de carbono de una serie de aldosa fosfato diferentes. La transaldolasa actúa sobre los productos de la transcetolasa y transfiere el grupo dihidroxiacetona para formar fructosa 6-fosfato y eritrosa 4-fosfato (fig. 12.6).

Fig. 12.6: La vía de las pentosas fosfato.

La vía de las pentosas fosfato funciona de acuerdo con las necesidades de la célula. Si el requerimiento de poder reductor es mayor, entonces procede hacia la formación de NADPH, pero si se requieren pentosas, funciona en la dirección de formación de pentosas. Pero si la célula requiere energía instantánea, el PPP se detiene y continúan la glucólisis y el TCA.

(a) A reacciones anabólicas que requieren donantes de electrones

(b) Al ciclo de Calvin-Benson (reacciones oscuras de la fotosíntesis)

(c) Para la síntesis de nucleótidos y ácidos nucleicos.

(d) Al paso e de la glucólisis

(e) A glucosa 6-fosfato que puede entrar en la vía de las pentosas fosfato o la glucólisis.

(f) Para la síntesis de varios aminoácidos.

Camino metabólico # 3. Camino Entner-Doudoroff:

Aparte de la glucólisis, la vía Entner-Doudoroff es otra vía para la oxidación de la glucosa a ácido pirúvico. Esta vía se encuentra en algunas bacterias Gram-negativas como Rhizobium, Agrobacterium y Pseudomonas y está ausente en bacterias Gram-positivas. En esta vía, cada molécula de glucosa forma dos moléculas de NADPH y una molécula de ATP. La ruta completa se muestra en la Fig. 12.7.

En esta vía, la glucosa 6-fosfato se oxida a 6-fosfogluconato, luego se convierte en 2- ceto-3-desoxi-6-fosfoglucosa (kDPG) escindida usando enzima para dar lugar al gliceraldehído & # 8217s 3- fosfato y piruvato directamente sin generación de ATP . El catabolismo de la glucosa da como resultado la producción de una sola molécula de ATP, mientras que en la vía EMP se producen dos moléculas de ATP. Esto parece que la vía EMP es más eficiente que la vía ED.

Además, la diferencia entre la vía de la disfunción eréctil y la vía de la PP es la generación de NADPH reducido a partir de NADP en la primera. Es interesante notar que la coenzima NADP + y NADPH se utilizan en reacciones anabólicas. Por lo tanto, la vía de la DE proporciona un mecanismo importante para producir NADPH y los bloques de construcción de 3 carbonos utilizados en reacciones biosintéticas, etc.

La vía de la disfunción eréctil parcialmente no fosforilada está involucrada en algunas bacterias como Clostridium spp. Achromobacter spp., Alcaligens spp. y Archaea (Halobacterium spp.) En este caso, el producto intermedio formado antes de la kDPG no está fosforilado y el fosfogluconato se deshidrata para dar lugar a la kDPG, que da lugar al piruvato.

En pasos posteriores, se siguen las reacciones de la vía de la disfunción eréctil. Esta vía también se encuentra en otras bacterias como Pseudomonas aeruginosa, Azotobacter y Enterococcus faecalis, y una bacteria anaerobia Zymomonas mobilis.

Camino metabólico # 4. Ciclo del ácido tricarboxílico:

El ciclo del ácido tricarboxílico fue dado por primera vez por H.A. Krebs en 1937. H.A. Krebs luego le dio el nombre de ciclo del ácido cítrico. Debido a que el ácido cítrico es el primer producto del ciclo de Krebs, también se conoce como ciclo TCA debido a la presencia de tres grupos carboxílicos en una molécula de ácido cítrico.

El ciclo es de ocurrencia universal en todos los organismos aeróbicos y conduce a la oxidación completa de la glucosa a CO2 y H2O mientras que la glucólisis conduce a una oxidación incompleta de la glucosa a piruvato.

El ciclo del ácido tri-carboxílico lo oxida completamente para liberar una gran cantidad de energía en forma de NADH + H + principalmente y GTP. NADH + H + ingresa a la cadena respiratoria donde cada NADH + H + produce tres moléculas de ATP. El GTP se convierte en ATP por oxidación a nivel de sustrato. Otra forma de energía está en forma de sustrato de FADH 2, que también ingresa a la cadena respiratoria para formar dos moléculas de ATP.

Todas las reacciones del ciclo del ácido tricarboxílico tienen lugar en el compartimento interno de la mitocondria. Algunas de estas enzimas se encuentran en la matriz del compartimento interno, mientras que el resto se encuentran en la membrana mitocondrial interna. Para el inicio del ciclo, el piruvato formado en la glucólisis se convierte primero en acetil Co-A mediante una reacción preparatoria.

Piruvato + NAD + + CoA → acetil CoA + NADH + H + + CO2

La reacción es irreversible y no es en sí misma parte del ciclo del ácido tricarboxílico. Se lleva a cabo con la ayuda de la enzima piruvato deshidrogenasa. El acetil CoA entra en el ciclo después de combinarse con oxaloacetato para formar citrato, después de lo cual se produce un ciclo de reacciones (figura 12.8) que conduce a la formación de seis CO2, ocho NADH + H +, un FADH2 y una molécula de glucosa.

Hay algunos pasos clave en el ciclo del ácido tricarboxílico que controlan el ciclo según las necesidades de la célula. El primero de estos controles es la reacción preparatoria. La actividad de la piruvato deshidrogenasa se reduce en presencia de un exceso de ATP y aumenta nuevamente en ausencia de ATP.

Hay dos pasos más que pueden controlar el ciclo. Estas son la reacción de isocitrato deshidrogenasa (que requiere ADP como regulación positiva) y la reacción de succinato deshidrogenasa (promovida por succinato, fosfato y ATP). Sin embargo, el control clave del ciclo es la reacción llevada a cabo por la citrato sintasa. Este es el control principal del ciclo.

Camino metabólico # 5. Ciclo de glioxilato:

Es una reacción anaplerótica en la que se toma oxaloacetato del ciclo de TCA para satisfacer la demanda de carbono requerido para la biosíntesis de aminoácidos. Por lo tanto, estos intermedios deben reponerse a través de una ruta alternativa, llamada ruta anaplerótica, es decir, ruta del glioxilato. Este ciclo opera para la glucoieogénesis. El ciclo de glioxilato fue administrado primero por Krebs y H.R. Kornberg.

Este ciclo es una forma modificada del ciclo del ácido tricarboxílico que se encuentra en las plantas y los microorganismos que utilizan ácidos grasos como fuente de energía en forma de acetil Co A.

En este ciclo el CO2 Se omitieron los pasos evolutivos del ciclo del ácido tricarboxílico y en su lugar se utilizó una segunda molécula de acetil CoA (que se condensa con glioxilato para formar malato). El succinato es un subproducto que se utiliza para la biosíntesis, particularmente en la gluconeogénesis.

La reacción general del ciclo de glioxilato se da a continuación:

2 Acetil Co-A + NAD + + 2H2O → Succinato + 2CoA + NADH + H +

Las dos enzimas clave, isocitrato liasa y malato sintasa del ciclo del glioxilato, están localizadas en orgánulos citoplasmáticos llamados glioxisomas. El ciclo del glioxilato continúa simultáneamente con el ciclo del ácido tricarboxílico, mientras que el ácido tricarboxílico proporciona energía. El ciclo del glioxilato proporciona succinato para la formación de nuevos carbohidratos a partir de grasas, como se muestra en la figura 12.9.


Preguntas de pensamiento crítico

¿Qué enunciado explica mejor cómo se transfieren los electrones y el papel de cada especie? Recuerde que R representa una molécula de hidrocarburo y RH representa la misma molécula con un hidrógeno en particular identificado.

  1. exto actúa como agente reductor y dona sus electrones al agente oxidante text^ <+> , formando text y text .
  2. exto^ <+> , el agente oxidante, dona sus electrones al agente reductor text , formando text y text .
  3. exto actúa como un agente oxidante y dona electrones al agente reductor text^ <+> , produciendo text y text .
  4. exto^ <+> , el agente reductor, acepta electrones del agente oxidante text , produciendo text y text .
  1. La presencia de glucólisis en casi todos los organismos indica que es una vía avanzada y evolucionada recientemente que ha sido ampliamente utilizada debido a los beneficios que brinda.
  2. La glucólisis está ausente en algunos organismos superiores, lo que contradice la afirmación de que es una de las vías metabólicas más antiguas.
  3. La glucólisis está presente en algunos organismos y ausente en otros. Esta inconsistencia no respalda la afirmación de que es una de las vías metabólicas más antiguas.
  4. Para estar presente en tantos organismos diferentes, la glucólisis probablemente estuvo presente en un ancestro común en lugar de evolucionar muchas veces por separado.
  1. Las células necesitan energía para realizar la división celular. El bloqueo de la glucólisis en los glóbulos rojos interrumpe el proceso de mitosis, lo que conduce a la no disyunción.
  2. Las células requieren energía para realizar ciertas funciones básicas. El bloqueo de la glucólisis en los glóbulos rojos provoca un desequilibrio en el potencial de membrana que conduce a la muerte celular.
  3. Las células mantienen la entrada y salida de sustancias orgánicas utilizando energía. El bloqueo de la glucólisis detiene la unión de CO2 a los glóbulos rojos, provocando la muerte celular.
  4. Las células requieren energía para reconocer los patógenos atacantes. El bloqueo de la glucólisis inhibe el proceso de ese reconocimiento, provocando la invasión de los glóbulos rojos por un patógeno.
  1. El reactivo y el producto son iguales en una ruta circular pero diferentes en una ruta lineal.
  2. Los componentes de la vía circular se agotan mientras que los de la vía lineal no lo hacen y se regeneran continuamente.
  3. Las vías circulares no son adecuadas para las vías anfibólicas, mientras que las vías lineales sí lo son.
  4. Las vías circulares contienen una única reacción química que se repite, mientras que las vías lineales tienen múltiples eventos.
  1. La eliminación de un grupo carboxilo del piruvato libera dióxido de carbono. Entra en juego el complejo de piruvato deshidrogenasa.
  2. La eliminación de un grupo acetilo del piruvato libera dióxido de carbono. Entra en juego el complejo de piruvato descarboxilasa.
  3. La eliminación de un grupo carbonilo del piruvato libera dióxido de carbono. Entra en juego el complejo de piruvato deshidrogenasa.
  4. La eliminación de la coenzima A del piruvato libera dióxido de carbono. Entra en juego el complejo de piruvato deshidrogenasa.
  1. La piruvato deshidrogenasa elimina un grupo carboxilo del piruvato, produciendo dióxido de carbono. La dihidrolipoil transacetilasa oxida un grupo hidroxietilo a un grupo acetilo, produciendo NADH. Por último, un grupo acetilo unido a una enzima se transfiere a CoA, produciendo una molécula de acetil-CoA.
  2. La piruvato deshidrogenasa oxida el grupo hidroxietilo a un grupo acetilo, produciendo NADH. Además, elimina un grupo carboxilo del piruvato, produciendo dióxido de carbono. Por último, la dihidrolipoil transacetilasa transfiere el grupo acetilo unido a la enzima a CoA, formando una molécula de acetil-CoA.
  3. La piruvato deshidrogenasa transfiere el grupo acetilo unido a la enzima a CoA, formando una molécula de acetil CoA. Luego oxida un grupo hidroxietilo a un grupo acetilo, produciendo NADH. La dihidrolipoil transacetilasa elimina un grupo carboxilo del piruvato y produce dióxido de carbono.
  4. La piruvato deshidrogenasa elimina el grupo carboxilo del piruvato, produciendo dióxido de carbono. La dihidrolipoil deshidrogenasa transfiere grupos acetilo unidos a enzimas a CoA, formando una molécula de acetil-CoA. Por último, un grupo hidroxietilo se oxida a un grupo acetilo, produciendo NADH.
  1. La CoQ y el citocromo c se unen covalentemente a los electrones, mientras que la NADH deshidrogenasa y la succinato deshidrogenasa se unen a la membrana mitocondrial interna.
  2. La CoQ y el citocromo c están unidos a la membrana mitocondrial interna, mientras que la NADH deshidrogenasa y la succinato deshidrogenasa son portadores de electrones móviles.
  3. La CoQ y el citocromo c se unen covalentemente a los electrones, mientras que la NADH deshidrogenasa y la succinato deshidrogenasa son portadores móviles de electrones.
  4. La CoQ y el citocromo c son portadores de electrones móviles, mientras que la NADH deshidrogenasa y la succinato deshidrogenasa están unidas a la membrana mitocondrial interna.
  1. Los ATP producidos se utilizan inmediatamente en las reacciones anapleróticas que se utilizan para la reposición de los intermedios.
  2. La mayoría de los ATP producidos se utilizan rápidamente para la fosforilación de ciertos compuestos que se encuentran en las plantas.
  3. El transporte de NADH desde el citosol a las mitocondrias es un proceso activo que disminuye la cantidad de ATP producidos.
  4. Una gran cantidad de moléculas de ATP se utilizan en la desintoxicación de compuestos xenobióticos producidos durante la respiración celular.
  1. El complejo IV consiste en una molécula de oxígeno contenida entre el citocromo y los iones de cobre. Los electrones que fluyen finalmente alcanzan el oxígeno, produciendo agua.
  2. El complejo IV contiene una molécula de mononucleótidos de flavina y racimos de hierro-azufre. Los electrones de NADH se transportan aquí a la coenzima Q.
  3. El complejo IV contiene citocromo b, cy Fe-S. Aquí tiene lugar el ciclo Q del motivo del protón.
  4. El complejo IV contiene una enzima unida a la membrana que acepta electrones de FADH2 para hacer FAD. Este electrón luego se transfiere a ubiquinona.
  1. La fermentación utiliza la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y el ETC, pero finalmente le da electrones a una molécula inorgánica, mientras que la respiración anaeróbica solo demanda glucólisis y su aceptor de electrones es una molécula orgánica.
  2. La fermentación usa solo glucólisis y su aceptor final de electrones es una molécula orgánica, mientras que la respiración anaeróbica usa la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y el ETC, pero finalmente le da electrones a una molécula inorgánica distinta de O2.
  3. La fermentación usa la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y el ETC, pero finalmente le da electrones a una molécula orgánica, mientras que la respiración anaeróbica usa solo la glucólisis y su aceptor final de electrones es una molécula inorgánica.
  4. La fermentación utiliza la glucólisis y su aceptor final de electrones es una molécula inorgánica, mientras que la respiración anaeróbica utiliza la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y el ETC, pero finalmente le da electrones a una molécula orgánica.

¿Qué tipo de respiración celular se representa en la siguiente ecuación y por qué?

  1. Respiración anaeróbica, porque el aceptor final de electrones es inorgánico.
  2. Respiración aeróbica, porque el oxígeno es el aceptor final de electrones.
  3. Respiración anaeróbica, porque NADH dona sus electrones a una molécula de metano.
  4. Respiración aeróbica, porque se produce agua como producto.
  1. Las vías metabólicas son un desperdicio, ya que realizan reacciones catabólicas y anabólicas descoordinadas que desperdician parte de la energía que se almacena.
  2. Las vías metabólicas son económicas debido a la presencia de reacciones anapleróticas que reponen los intermedios.
  3. Las vías metabólicas son económicas debido a la inhibición por retroalimentación. Además, los intermedios de una vía pueden ser utilizados por otras vías.
  4. Las vías metabólicas son un desperdicio, ya que la mayor parte de la energía producida se utiliza para mantener el entorno reducido del citosol.
  1. El glucagón y el glucógeno se pueden convertir en 3-fosfogliceraldehído que es un intermedio de la glucólisis.
  2. Los quilomicrones y los ácidos grasos se convierten en 1,3-bisfosfoglicerato que continúa en la glucólisis, formando piruvato.
  3. Los esfingolípidos y los triglicéridos forman glucagón que puede introducirse en la glucólisis.
  4. El colesterol y los triglicéridos se pueden convertir en glicerol-3-fosfato que continúa a través de la glucólisis.
  1. El citrato y el ATP son reguladores negativos de la hexoquinasa.
  2. El citrato y el ATP son reguladores negativos de la fosfofructoquinasa-1.
  3. El citrato y el ATP son reguladores positivos de la fosfofructoquinasa-1.
  4. El citrato y el ATP son reguladores positivos de la hexoquinasa.
  1. Los mecanismos de retroalimentación negativa mantienen la homeostasis, mientras que la retroalimentación positiva aleja al sistema del equilibrio.
  2. Los mecanismos de retroalimentación positiva mantienen una cantidad equilibrada de sustancias, mientras que la retroalimentación negativa las restringe.
  3. La retroalimentación negativa apaga el sistema, haciéndolo deficiente en ciertas sustancias. La retroalimentación positiva equilibra estos déficits.
  4. La retroalimentación positiva devuelve las cantidades de sustancia al equilibrio, mientras que la retroalimentación negativa produce cantidades excesivas de la sustancia.

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    • Autores: Julianne Zedalis, John Eggebrecht
    • Editor / sitio web: OpenStax
    • Título del libro: Biología para cursos AP®
    • Fecha de publicación: 8 de marzo de 2018
    • Ubicación: Houston, Texas
    • URL del libro: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/1-introduction
    • URL de la sección: https://openstax.org/books/biology-ap-courses/pages/7-critical-thinking-questions

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    Módulo seis - vías metabólicas: biología 1308 (libro de texto)

    Las plantas (y otros autótrofos) se someten a la fotosíntesis para crear energía. Los seres humanos (y otros heterótrofos), por otro lado, deben consumir algo que tenga energía (como plantas u otros animales); tomamos esta energía y la convertimos en una forma que nuestro cuerpo pueda usar. Este proceso se conoce como respiración celular.

    PAG). Esto se ilustra con la siguiente reacción genérica:

    A + enzima + ATP → [A - enzima -

    P] → B + enzima + ADP + ion fosfato

    La energía que se aprovecha de la fotosíntesis ingresa a los ecosistemas de nuestro planeta de forma continua y se transfiere de un organismo a otro. Por lo tanto, directa o indirectamente, el proceso de fotosíntesis proporciona la mayor parte de la energía requerida por los seres vivos en la tierra.

    Los heterótrofos son organismos incapaces de realizar la fotosíntesis que, por tanto, deben obtener energía y carbono de los alimentos consumiendo otros organismos. Las raíces griegas de la palabra heterótrofo significan "otro" (hetero) "alimentador" (trofeo), lo que significa que su alimento proviene de otros organismos. Incluso si el organismo alimenticio es otro animal, este alimento tiene sus orígenes en los autótrofos y el proceso de fotosíntesis. Los seres humanos son heterótrofos, como todos los animales. Los heterótrofos dependen de los autótrofos, ya sea directa o indirectamente. Los ciervos y los lobos son heterótrofos. Un ciervo obtiene energía comiendo plantas. Un lobo que se come a un ciervo obtiene energía que originalmente proviene de las plantas que comió ese ciervo. La energía de la planta proviene de la fotosíntesis y, por lo tanto, es la única autótrofa en este ejemplo. Usando este razonamiento, todos los alimentos ingeridos por los humanos también se vinculan con los autótrofos que llevan a cabo la fotosíntesis.

    La fotosíntesis es un proceso de varios pasos que requiere luz solar, dióxido de carbono (que es de baja energía) y agua como sustratos. Una vez que se completa el proceso, libera oxígeno y produce gliceraldehído-3-fosfato (GA3P), moléculas de carbohidratos simples (que son altas en energía) que posteriormente se pueden convertir en glucosa, sacarosa o cualquiera de las docenas de otras moléculas de azúcar. Estas moléculas de azúcar contienen energía y el carbono energizado que todos los seres vivos necesitan para sobrevivir.

    Aunque la ecuación parece simple, los muchos pasos que tienen lugar durante la fotosíntesis son en realidad bastante complejos. Antes de conocer los detalles de cómo los fotoautótrofos convierten la luz solar en alimento, es importante familiarizarse con las estructuras involucradas.

    En las plantas, la fotosíntesis generalmente tiene lugar en las hojas, que constan de varias capas de células. El proceso de fotosíntesis ocurre en una capa intermedia llamada mesófilo. El intercambio gaseoso de dióxido de carbono y oxígeno se produce a través de pequeñas aberturas reguladas llamadas estomas (singular: estoma), que también desempeñan un papel en la regulación del intercambio gaseoso y el equilibrio hídrico. Los estomas generalmente se encuentran en la parte inferior de la hoja, lo que ayuda a minimizar la pérdida de agua. Cada estoma está flanqueado por células de protección que regulan la apertura y el cierre de los estomas al hincharse o encogerse en respuesta a los cambios osmóticos.

    La luz visible constituye solo uno de los muchos tipos de radiación electromagnética emitida por el sol. El espectro electromagnético es el rango de todas las posibles longitudes de onda de radiación. Cada longitud de onda corresponde a una cantidad diferente de energía transportada.

    Cada tipo de radiación electromagnética tiene un rango característico de longitudes de onda. Cuanto más larga sea la longitud de onda (o cuanto más estirada parezca), menos energía se transporta. Las ondas cortas y estrechas son las que transportan la mayor cantidad de energía. Esto puede parecer ilógico, pero piénselo en términos de un trozo de cuerda en movimiento. Una persona necesita poco esfuerzo para mover una cuerda en ondas largas y anchas. Para hacer que una cuerda se mueva en ondas cortas y apretadas, una persona necesitaría aplicar mucha más energía.

    Todos los organismos fotosintéticos contienen un pigmento llamado clorofila a, que los humanos ven como el color verde común asociado con las plantas. La clorofila a absorbe longitudes de onda de cualquier extremo del espectro visible (azul y rojo), pero no del verde. Debido a que el verde se refleja, la clorofila parece verde.

    Otros tipos de pigmentos incluyen la clorofila b (que absorbe la luz azul y rojo-naranja) y los carotenoides. Cada tipo de pigmento puede identificarse por el patrón específico de longitudes de onda que absorbe de la luz visible, que es su espectro de absorción.

    Las reacciones dependientes de la luz comienzan en un grupo de moléculas de pigmento y proteínas llamado fotosistema. Existen fotosistemas en las membranas de los tilacoides. Una molécula de pigmento en el fotosistema absorbe un fotón, una cantidad o "paquete" de energía luminosa, a la vez.

    Un fotón de energía luminosa viaja hasta llegar a una molécula de clorofila. El fotón hace que un electrón de la clorofila se "excite". La energía que se le da al electrón le permite liberarse de un átomo de la molécula de clorofila. Por tanto, se dice que la clorofila "dona" un electrón.

    Para reemplazar el electrón en la clorofila, se divide una molécula de agua. Esta división libera un electrón y da como resultado la formación de iones de oxígeno (O2) e hidrógeno (H +) en el espacio tilacoide. Técnicamente, cada ruptura de una molécula de agua libera un par de electrones y, por lo tanto, puede reemplazar dos electrones donados.

    La sustitución del electrón permite que la clorofila responda a otro fotón. Las moléculas de oxígeno producidas como subproductos encuentran su camino hacia el medio ambiente circundante. Los iones de hidrógeno juegan un papel crítico en el resto de las reacciones dependientes de la luz.

    Tenga en cuenta que el propósito de las reacciones dependientes de la luz es convertir la energía solar en portadores químicos que se utilizarán en el ciclo de Calvin. En eucariotas, existen dos fotosistemas, el primero se llama fotosistema II, que recibe su nombre por el orden de su descubrimiento más que por el orden de función.

    La acumulación de iones de hidrógeno en el espacio tilacoide forma un gradiente electroquímico debido a la diferencia en la concentración de protones (H +) y la diferencia en la carga a través de la membrana que crean. Esta energía potencial se recolecta y almacena como energía química en el ATP a través de la quimiosmosis, el movimiento de los iones de hidrógeno por su gradiente electroquímico a través de la enzima transmembrana ATP sintasa, al igual que en la mitocondria.

    Las reacciones del ciclo de Calvin se pueden organizar en tres etapas básicas: fijación, reducción y regeneración. En el estroma, además del CO2, están presentes otros dos químicos para iniciar el ciclo de Calvin: una enzima abreviada RuBisCO y la molécula de bisfosfato de ribulosa (RuBP). RuBP tiene cinco átomos de carbono y un grupo fosfato en cada extremo.

    RuBisCO cataliza una reacción entre CO2 y RuBP, que forma un compuesto de seis carbonos que se convierte inmediatamente en dos compuestos de tres carbonos. Este proceso se llama fijación de carbono, porque el CO2 se "fija" desde su forma inorgánica en moléculas orgánicas.

    El ATP y el NADPH usan su energía almacenada para convertir el compuesto de tres carbonos, 3-PGA, en otro compuesto de tres carbonos llamado G3P. Este tipo de reacción se llama reacción de reducción, porque implica la ganancia de electrones. Una reducción es la ganancia de un electrón por un átomo o una molécula. Las moléculas de ADP y NAD +, resultantes de la reacción de reducción, regresan a las reacciones dependientes de la luz para ser re-energizadas.

    Una de las moléculas de G3P abandona el ciclo de Calvin para contribuir a la formación de la molécula de carbohidrato, que comúnmente es glucosa (C6H12O6). Debido a que la molécula de carbohidrato tiene seis átomos de carbono, se necesitan seis vueltas del ciclo de Calvin para hacer una molécula de carbohidrato (una por cada molécula de dióxido de carbono fijada). Las moléculas restantes de G3P regeneran RuBP, lo que permite que el sistema se prepare para el paso de fijación de carbono. El ATP también se usa en la regeneración de RuBP.

    es el reverso de la reacción general para la respiración celular:

    La fotosíntesis produce oxígeno como subproducto y la respiración produce dióxido de carbono como subproducto.

    En la naturaleza, no existe el desperdicio. Cada átomo de materia se conserva y se recicla indefinidamente. Las sustancias cambian de forma o se mueven de un tipo de molécula a otro, pero nunca desaparecen.

    6CO2 + 6H2O → C6H12O6 + 6O2
    Debido a que este proceso implica sintetizar una molécula que almacena energía, requiere un aporte de energía para continuar. Durante las reacciones de luz de la fotosíntesis, la energía es proporcionada por una molécula llamada trifosfato de adenosina (ATP), que es la moneda de energía primaria de todas las células. Así como el dólar se usa como moneda para comprar bienes, las células usan moléculas de ATP como moneda de energía para realizar un trabajo inmediato. Por el contrario, las moléculas de almacenamiento de energía, como la glucosa, se consumen solo para descomponerse y utilizar su energía. La reacción que recolecta la energía de una molécula de azúcar en las células que requieren oxígeno para sobrevivir se puede resumir en la reacción inversa a la fotosíntesis. En esta reacción, se consume oxígeno y se libera dióxido de carbono como producto de desecho. La reacción se resume como:

    C6H12O6 + 6O2 → 6H2O + 6CO2
    Ambas reacciones implican muchos pasos.

    Los procesos de producción y descomposición de moléculas de azúcar ilustran dos ejemplos de vías metabólicas. Una vía metabólica es una serie de reacciones químicas que toma una molécula de partida y la modifica, paso a paso, a través de una serie de intermediarios metabólicos, para finalmente producir un producto final. En el ejemplo del metabolismo del azúcar, la primera vía metabólica sintetizaba el azúcar a partir de moléculas más pequeñas y la otra vía descomponía el azúcar en moléculas más pequeñas. Estos dos procesos opuestos, el primero que requiere energía y el segundo que produce energía, se denominan vías anabólicas (construcción de polímeros) y vías catabólicas (descomposición de polímeros en sus monómeros), respectivamente. En consecuencia, el metabolismo se compone de síntesis (anabolismo) y degradación (catabolismo).

    Los organismos biológicos son sistemas abiertos. La energía se intercambia entre ellos y su entorno a medida que utilizan la energía del sol para realizar la fotosíntesis o consumen moléculas que almacenan energía y liberan energía al medio ambiente haciendo trabajo y liberando calor. Como todas las cosas en el mundo físico, la energía está sujeta a leyes físicas. Las leyes de la termodinámica gobiernan la transferencia de energía en y entre todos los sistemas del universo.

    Las tareas principales de una célula viva de obtener, transformar y usar energía para realizar un trabajo pueden parecer simples. Sin embargo, la segunda ley de la termodinámica explica por qué estas tareas son más difíciles de lo que parecen. Todas las transferencias y transformaciones de energía nunca son completamente eficientes. En cada transferencia de energía, se pierde cierta cantidad de energía en una forma inutilizable. En la mayoría de los casos, esta forma es energía térmica. Termodinámicamente, la energía térmica se define como la energía transferida de un sistema a otro que no funciona. Por ejemplo, cuando se enciende una bombilla, parte de la energía que se convierte de energía eléctrica en energía luminosa se pierde en forma de energía térmica. Asimismo, se pierde algo de energía en forma de energía térmica durante las reacciones metabólicas celulares.

    Un concepto importante en los sistemas físicos es el de orden y desorden. Cuanta más energía pierde un sistema en su entorno, menos ordenado y más aleatorio es el sistema. Los científicos se refieren a la medida de aleatoriedad o desorden dentro de un sistema como entropía. Alta entropía significa alto desorden y poca energía. Las moléculas y las reacciones químicas también tienen una entropía variable. Por ejemplo, la entropía aumenta a medida que las moléculas en una alta concentración en un lugar se difunden y se esparcen. La segunda ley de la termodinámica dice que la energía siempre se perderá como calor en las transferencias o transformaciones de energía.

    Ahora, ¿qué pasa si esa misma bola de demolición inmóvil se levanta dos pisos por encima del suelo con una grúa? Si la bola de demolición suspendida no se mueve, ¿hay energía asociada con ella? La respuesta es sí. La energía que se requería para levantar la bola de demolición no desapareció, pero ahora se almacena en la bola de demolición en virtud de su posición y la fuerza de gravedad que actúa sobre ella. Este tipo de energía se llama energía potencial. Si la pelota cayera, la energía potencial se transformaría en energía cinética hasta que toda la energía potencial se agotara cuando la pelota descansara en el suelo. Las bolas de demolición también se balancean como un péndulo a través del columpio, hay un cambio constante de energía potencial (más alta en la parte superior del columpio) a energía cinética (más alta en la parte inferior del columpio). Otros ejemplos de energía potencial incluyen la energía del agua retenida detrás de una presa o una persona a punto de saltar en paracaídas desde un avión.

    Si se libera energía durante una reacción química, entonces el cambio en la energía libre, representado como ∆G (delta G) será un número negativo. Un cambio negativo en la energía libre también significa que los productos de la reacción tienen menos energía libre que los reactivos, porque liberan algo de energía libre durante la reacción. Las reacciones que tienen un cambio negativo en la energía libre y, en consecuencia, liberan energía libre se denominan reacciones exergónicas. Piense: exergónico significa que la energía está saliendo del sistema. Estas reacciones también se denominan reacciones espontáneas y sus productos tienen menos energía almacenada que los reactivos. Debe establecerse una distinción importante entre el término espontáneo y la idea de una reacción química que ocurre inmediatamente. Contrariamente al uso cotidiano del término, una reacción espontánea no es aquella que ocurre repentina o rápidamente. La oxidación del hierro es un ejemplo de una reacción espontánea que se produce lentamente, poco a poco, con el tiempo.

    Si una reacción química absorbe energía en lugar de liberar energía en equilibrio, entonces el ∆G para esa reacción será un valor positivo. En este caso, los productos tienen más energía libre que los reactivos. Por tanto, los productos de estas reacciones pueden considerarse moléculas que almacenan energía. Estas reacciones químicas se denominan reacciones endergónicas y no son espontáneas. Una reacción endergónica no se producirá por sí sola sin la adición de energía libre.

    Los reactivos químicos a los que se une una enzima se denominan sustratos de la enzima. Puede haber uno o más sustratos, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, un solo sustrato reactivo se descompone en múltiples productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en una reacción y ambos se modifican, pero dejan la reacción como dos productos. La ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato se denomina sitio activo de la enzima. El sitio activo es donde ocurre la & quotaction & quot. Dado que las enzimas son proteínas, existe una combinación única de cadenas laterales de aminoácidos dentro del sitio activo. Cada cadena lateral se caracteriza por diferentes propiedades. Pueden ser grandes o pequeños, débilmente ácidos o básicos, hidrófilos o hidrófobos, con carga positiva o negativa o neutrales. La combinación única de cadenas laterales crea un entorno químico muy específico dentro del sitio activo. Este entorno específico es adecuado para unirse a un sustrato químico específico (o sustratos).

    Los sitios activos están sujetos a las influencias del entorno local. El aumento de la temperatura ambiental generalmente aumenta las velocidades de reacción, catalizadas por enzimas o de otro modo. Sin embargo, las temperaturas fuera de un rango óptimo reducen la velocidad a la que una enzima cataliza una reacción. Las altas temperaturas eventualmente harán que las enzimas se desnaturalicen, un cambio irreversible en la forma tridimensional y, por lo tanto, en la función de la enzima. Las enzimas también son adecuadas para funcionar mejor dentro de un cierto rango de pH y concentración de sal y, al igual que con la temperatura, el pH extremo y las concentraciones de sal pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

    Durante muchos años, los científicos pensaron que la unión enzima-sustrato se realizaba de una manera simple de "bloqueo y llave". Este modelo afirmó que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual respalda un modelo llamado ajuste inducido. El modelo de ajuste inducido se expande en el modelo de cerradura y llave al describir una unión más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un cambio leve en la estructura de la enzima que forma una disposición de unión ideal entre la enzima y el sustrato.

    Cuando una enzima se une a su sustrato, se forma un complejo enzima-sustrato. Este complejo reduce la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión de una de las múltiples formas posibles. En un nivel básico, las enzimas promueven reacciones químicas que involucran a más de un sustrato al juntar los sustratos en una orientación óptima para la reacción. Otra forma en que las enzimas promueven la reacción de sus sustratos es creando un ambiente óptimo dentro del sitio activo para que ocurra la reacción. Las propiedades químicas que surgen de la disposición particular de los grupos R de aminoácidos dentro de un sitio activo crean el ambiente perfecto para que reaccionen los sustratos específicos de una enzima.

    El complejo enzima-sustrato también puede reducir la energía de activación al comprometer la estructura de enlace para que sea más fácil de romper. Finalmente, las enzimas también pueden reducir las energías de activación al participar en la reacción química en sí. En estos casos, es importante recordar que la enzima siempre volverá a su estado original cuando se complete la reacción. Una de las propiedades distintivas de las enzimas es que, en última instancia, permanecen inalteradas por las reacciones que catalizan. Después de que una enzima ha catalizado una reacción, libera su (s) producto (s) y puede catalizar una nueva reacción.

    Parecería ideal tener un escenario en el que todas las enzimas de un organismo existieran en abundancia y funcionaran de manera óptima en todas las condiciones celulares, en todas las células, en todo momento. Sin embargo, una variedad de mecanismos asegura que esto no suceda. Las necesidades y condiciones celulares varían constantemente de una célula a otra y cambian dentro de las células individuales con el tiempo. Las enzimas necesarias de las células del estómago difieren de las de las células de almacenamiento de grasa, las células de la piel, las células sanguíneas y las células nerviosas. Además, una célula de un órgano digestivo trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes durante el tiempo que sigue de cerca a una comida en comparación con muchas horas después de una comida.A medida que varían estas demandas y condiciones celulares, también deben hacerlo las cantidades y la funcionalidad de las diferentes enzimas.

    Dado que las velocidades de las reacciones bioquímicas están controladas por la energía de activación, y las enzimas reducen y determinan las energías de activación para las reacciones químicas, las cantidades relativas y el funcionamiento de la variedad de enzimas dentro de una célula determinan en última instancia qué reacciones procederán y a qué velocidades. Esta determinación está estrictamente controlada en las células. En ciertos entornos celulares, la actividad enzimática está parcialmente controlada por factores ambientales como el pH, la temperatura, la concentración de sal y, en algunos casos, los cofactores o coenzimas.

    Las enzimas también se pueden regular de formas que promuevan o reduzcan la actividad enzimática. Hay muchos tipos de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática y varios mecanismos mediante los cuales lo hacen. En algunos casos de inhibición enzimática, una molécula inhibidora es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo y simplemente bloquear la unión del sustrato. Cuando esto sucede, la enzima se inhibe mediante inhibición competitiva, porque una molécula inhibidora compite con el sustrato por unirse al sitio activo.


    Resultados

    Extracción de proteómica y datos de flujo para L. lactis, Levadura y Arabidopsis.

    El cálculo de los valores de CCR para las enzimas en una célula o tejido requiere 1) & # x0201c datos de rotación de proteínas en todo el proteoma & # x0201d, 2) datos de abundancia de proteínas y 3) tasas de flujo medidas o estimadas a través de las reacciones enzimáticas en funcionamiento en las condiciones utilizadas para medir el recambio de proteínas (33). Al hacer coincidir los datos de abundancia y rotación de proteínas enzimáticas publicados para L. lactis, levadura y Arabidopsis hojas con estimaciones de los correspondientes flujos de metabolitos, pudimos extraer los tres valores necesarios para calcular CCR para 97 L. lactis enzimas, 182 enzimas de levadura y 123 Arabidopsis enzimas. Todas eran enzimas del metabolismo primario 14 estaban presentes en los tres conjuntos de datos (Fig.2A ). Esta similitud bastante baja es atribuible a diferencias metabólicas inherentes entre los organismos, diferencias en las condiciones de crecimiento y lagunas en los conjuntos de datos.

    Resumen de los datos primarios a partir de los cuales los valores de CCR para 97 L. lactis, 182 levadura y 123 Arabidopsis Se calcularon las enzimas. (A) Diagrama de Venn que muestra cuántas enzimas que tienen el mismo número de CE se comparten entre los conjuntos de datos. Hay menos números de CE que enzimas en cada conjunto de datos porque cada organismo tenía varias enzimas (isoformas) con el mismo número de CE. (B& # x02013D) Gráficos de distribución acumulativa de tasas de renovación de proteínas enzimáticas (por hora) (B), Iniciar sesión10 abundancia de proteínas enzimáticas (copias por gramo de peso seco) (C) y log10 kaplicación, el flujo metabólico neto estimado in vivo para cada enzima (moles de sustrato procesado por mol de enzima por segundo) (D). Los valores medianos están encuadrados.

    La tasa de renovación de proteínas (KD) los datos fueron para L. lactis cultivadas anaeróbicamente (22), para levaduras cultivadas aeróbicamente (23), y para hojas de Arabidopsis cultivado en días de 16 h en luz moderada (24) (Conjuntos de datos S1, S2 y S3). Los datos de abundancia de proteínas para L. lactis y la levadura provienen de las mismas fuentes que los datos de rotación, los datos de abundancia para Arabidopsis eran de PaxDb (36). En cuanto a otros datos, utilizamos gráficos de probabilidad acumulativa para mostrar las distribuciones de las tasas de renovación de enzimas (Fig.2B ) y abundancias (Fig.2C ) para cada organismo. La mediana de las tasas de rotación (Fig.2B ) corresponden a vidas medias de 0,7 h en L. lactis, 2,7 h en levadura y 5,8 d en Arabidopsis, que se encuentran en los rangos típicos de estos organismos (22, 23, 35). Los conjuntos de enzimas estudiados fueron, por tanto, representativos a este respecto. Abundancias de enzimas expresadas por unidad de peso seco (Fig.2C ) fueron igualmente como se esperaba, el Arabidopsis siendo el valor medio el más bajo debido a la alta proporción de carbohidratos estructurales en la biomasa foliar (25).

    Flujos metabólicos para L. lactis y la levadura se estimaron utilizando modelos de análisis de equilibrio de flujo a escala genómica (37, 38), que estaban limitados por las tasas de crecimiento, la composición de los medios y las condiciones de incubación de las células utilizadas para medir el recambio y la abundancia de proteínas (22, 23). Para L. lactis, se seleccionó la más rápida de las dos tasas de crecimiento informadas (0,5 h & # x022121). Los detalles del modelado de flujo se dan en Materiales y métodos. Arabidopsis Los flujos foliares se estimaron a partir de la composición de la biomasa (Conjunto de datos S3), las vías biosintéticas de la Enciclopedia de genes y genomas de Kyoto (KEGG) (39) y la tasa de crecimiento (0,1 d & # x022121) de las plantas utilizadas para medir el recambio de proteínas (35). Cuando se expresa en peso fresco, un subconjunto de la estimación Arabidopsis los flujos coincidieron bienr 2 = 0,91) con un conjunto correspondiente de 11 flujos fotosintéticos y fotorrespiratorios medidos (40), lo que permite diferencias experimentales en la intensidad de la luz y otras condiciones (Conjunto de datos S4). El flujo a través de cada reacción enzimática se dividió por la abundancia de enzimas de la proteómica para dar la tasa catalítica aparente in vivo (kaplicación, por segundo) (41, 42) (Fig.2D ). Todas las estimaciones de flujo para reacciones reversibles fueron para la dirección neta hacia adelante y, en consecuencia, son valores mínimos.

    Para verificar el kaplicación estimaciones, las comparamos con kgato valores extraídos de la base de datos BRENDA (43) y publicaciones originales para L. lactis, levadura y Arabidopsis si es posible y para organismos relacionados si no (Conjunto de datos S5). De esta manera obtuvimos kgato valores para el 78%, 30% y 61%, respectivamente, de la L. lactis, levadura y Arabidopsis enzimas con kaplicación valores. Trazar los datos de los tres organismos como un diagrama de dispersión log & # x02013log (Fig.3A ) confirmaron que la mayoría (91%) de los puntos de datos caían por debajo de la línea 1: 1, es decir, que, como se esperaba, los flujos in vivo a través de las enzimas estaban generalmente por debajo de su capacidad in vitro máxima. Graficar los datos como distribuciones de probabilidad acumulada (Fig.3B ) mostró además que la mediana kaplicación/kgato el valor fue del 30% en L. lactis pero solo 2.2% en Arabidopsis, con levadura entre ellos al 7,4%. Se pueden estimar valores similares (38%, 1,8% y 12%, respectivamente) para una & # x0201enzima media & # x0201d en cada organismo mediante análisis de regresión lineal de los diagramas de dispersión que se muestran en la Fig.3A , basado en Bar-Even et al. (44) observación de que una enzima promedio tiene un kgato & # x0223c 10 s & # x022121. Estos porcentajes son consistentes con la literatura sobre microbios (42, 45) y Arabidopsis (46), incluido el hallazgo de que las enzimas metabólicas centrales en Arabidopsis operan más lejos de la saturación que sus contrapartes procariotas. La verificación cruzada, por lo tanto, básicamente validó nuestra kaplicación valores.

    Relaciones entre estimadas kaplicación valores (flujos in vivo) y publicados kgato valores para 76 enzimas de L. lactis u otras bacterias, 55 de levadura u otros hongos, y 75 de Arabidopsis u otras plantas. (A) Gráfico de dispersión (log10 escala de kaplicación vs. kgato para las enzimas de cada organismo. Tenga en cuenta que la mayoría de los puntos caen por debajo de la línea 1: 1. El análisis de regresión lineal indicó que una enzima & # x0201caverage & # x0201d (kgato & # x0223c 10 s & # x022121) opera in vivo al 38% de la velocidad máxima en L. lactis, al 12% en levadura y al 1,8% en Arabidopsis. (B) Gráficas de distribución acumulada del kaplicación/kgato relación (expresada como porcentaje) para las enzimas de cada organismo. Los valores & # x0003e100% se puntuaron como 100%. Los valores medianos están encuadrados y marcados con líneas discontinuas verticales.

    Valores CCR en L. lactis, Levadura y Arabidopsis Abarcan al menos cinco órdenes de magnitud.

    El emparejamiento de los datos de proteómica y de flujo anteriores permitió el cálculo de los valores de CCR para las enzimas enumeradas en cada organismo (Conjunto de datos S6). Los valores se distribuyeron en un rango igualmente amplio en cada organismo, desde & # x0003c10 3 hasta & # x0003e10 7 (Fig.4A ), pero las distribuciones tenían valores medios significativamente diferentes: 3 & # x020134 & # x000d7 10 4 para L. lactis y levadura versus 4 & # x000d7 10 5 para Arabidopsis (Figura 4A ). Las distribuciones de los CCR para las 14 enzimas comunes a los tres conjuntos de datos mostraron el mismo patrón, es decir, la L. lactis y las distribuciones de levadura diferían significativamente de Arabidopsis y tenía valores medios mucho más bajos (Apéndice SI, Fig. S1). La concordancia entre las enzimas comunes y todos los conjuntos de datos hace que sea razonable comparar todos los conjuntos de datos entre sí a pesar de que consisten principalmente en diferentes enzimas. Estos hallazgos apoyaron la idea (33) de que los CCR, como los números de rotación total ex vivo (14), varían mucho entre enzimas y organismos y motivaron la investigación de la base mecanicista de la variación.

    Distribuciones de valores CCR para L. lactis, levadura, y Arabidopsis enzimas y su relación con la química de la reacción catalizada. (A) Distribución de los valores de CCR para cada organismo. los Arabidopsis La distribución es significativamente diferente de las de L. lactis y levadura con PAG valores de & # x0003c10 & # x022126 (Kolmogorov & # x02013Smirnov test) y & # x0003c10 & # x022124 (Mann & # x02013Whitney U prueba). (B& # x02013D) Las distribuciones de los valores de CCR para las enzimas en cada organismo se puntuaron como de riesgo nulo, bajo, medio o alto de daño por la reacción catalizada. En cada organismo, las distribuciones de enzimas de riesgo medio más alto y sin riesgo son significativamente diferentes con valores de PAG & # x0003c 0,005, y las distribuciones de las enzimas de riesgo medio más alto y las enzimas combinadas sin riesgo más de bajo riesgo son significativamente diferentes con valores de PAG & # x0003c 0.01 (Prueba de Kolmogorov & # x02013Smirnov y Mann & # x02013Whitney U prueba). Los números de enzimas están entre paréntesis. Los valores medios están encuadrados y marcados con líneas discontinuas.

    Un CCR bajo se correlaciona con un alto riesgo de daño químico por la reacción catalizada.

    Para investigar el mecanismo, primero inspeccionamos los números de la Comisión de Enzimas (CE) (Conjunto de datos S6) en busca de vínculos entre CCR y la clase de enzima, pero no encontramos efectos consistentes en las tres especies. Por lo tanto, a continuación, buscamos asociaciones entre CCR y los peligros de reactividad química de la reacción catalizada, con el fundamento de que 1) los metabolitos reactivos atacan las cadenas laterales de las proteínas (47, 48) 2) se sabe que muchas enzimas se inactivan durante la catálisis (14, 49). ) y 3) las enzimas en riesgo de daño en el sitio activo pueden ser de corta duración (14, 31) (Apéndice SI, Tabla S1).

    Si bien otros informes tienen listas de riesgos reunidas cualitativamente (por ejemplo, ref. 14), no pudimos encontrar ningún precedente para cuantificar los grados de peligro para las enzimas y los sitios activos. Por lo tanto, para abordar la cuantificación, definimos seis factores de riesgo que no se superponen en función del mecanismo de la reacción enzimática y las propiedades químicas de cada sustrato, producto y cofactor (Tabla 1). Dimos a cada factor uno, dos o cuatro & # x0201puntos de riesgo & # x0201d según la probable gravedad del riesgo, p. Ej., Un mecanismo de reacción suicida (cierta inactivación) obtuvo cuatro puntos, un mecanismo radical obtuvo dos y un sustrato de carbonilo reactivo (posible ataque a una cadena lateral nucleofílica) puntuó uno (Tabla 1). Se puntuaron los factores de riesgo de cada enzima y se sumaron los puntos sobre la base de que cada riesgo podría actuar de forma independiente y, por tanto, de forma aditiva, para inactivar una molécula de enzima. Los factores de riesgo más frecuentes fueron un sustrato, producto o intermedio de reacción reactivo o inestable, y los menos frecuentes fueron el suicidio y los mecanismos radicales (tabla 1).

    Tabla 1.

    Factores de riesgo químico asignados a las enzimas según su mecanismo de reacción, sustratos, productos y cofactores.

    Factor de riesgo * Puntos de riesgoNo. de enzimas
    L. lactisLevaduraArabidopsis
    1. Mecanismo de suicidio4001
    2. Mecanismo radical2221
    3. Sustrato / producto / cofactor fotorreactivo171013
    4. Sustrato / producto de carbonilo & # x02020 1245237
    5. Cofactor reactivo o inestable & # x02021 1193619
    6. Sustrato reactivo o inestable & # x000a7 / product & # x000a7 / intermedio1 o 2 & # x000b6 418349

    A continuación, agrupamos las enzimas en tres clases de riesgo: sin riesgo (0 puntos), bajo riesgo (1 punto) y combinado de riesgo medio (2 puntos) más alto riesgo (& # x022653 puntos) y # x02014, y comparamos las distribuciones acumuladas de sus CCR. en una escala logarítmica (Fig.4 B& # x02013D ). Tenga en cuenta que & # x0201cno risk & # x0201d es una etiqueta conveniente que no implica una ausencia absoluta de riesgo, y que el riesgo medio y alto se combinaron debido a la pequeña cantidad (& # x0226413) de enzimas de alto riesgo en cada organismo. En los tres organismos, las distribuciones de enzimas de riesgo medio más alto y sin riesgo fueron significativamente diferentes (PAG & # x0003c 0.005) por Kolmogorov & # x02013Smirnov y Mann & # x02013Whitney U pruebas. También lo fueron las distribuciones de enzimas de riesgo medio más alto y las enzimas agrupadas sin riesgo más de bajo riesgo (PAG & # x0003c 0.01), lo que confirma que las enzimas de riesgo medio y alto siguen siendo sólidamente distintas incluso cuando se comparan con todas las demás enzimas en lugar de solo con las enzimas sin riesgo. Este fue también casi siempre el caso cuando realizamos un análisis de sensibilidad en el que los factores de riesgo (Tabla 1) fueron descartados uno por uno (Apéndice SI, Fig. S2) este resultado indica que los diversos factores de riesgo contribuyen de manera similar a la CCR. La mediana de CCR para la clase de riesgo medio más alto siempre fue aproximadamente uno o dos órdenes de magnitud por debajo de la de la clase sin riesgo, con la mediana de CCR de la clase de bajo riesgo en una posición intermedia en L. lactis y levadura (Fig.4 B y C ) y ligeramente por encima de la mediana de la clase sin riesgo en Arabidopsis (Figura 4D ). Las medias transformadas logarítmicamente para las clases sin riesgo y de riesgo medio más alto también siempre diferían en uno o dos órdenes de magnitud (PAG & # x0003c 0,001) y casi todas las enzimas con CCR & # x0003c1,000 pertenecían a la clase de riesgo medio a alto. Cabe destacar que las variaciones de CCR de las clases de riesgo en L. lactis y la levadura eran similares entre sí y a la varianza de clase combinada sin riesgo más bajo riesgo en Arabidopsis, pero el Arabidopsis La varianza de clase de riesgo medio más alto fue mucho mayor (PAG & # x0003c 0,0001 Apéndice SI, Tabla S2). Analizamos a continuación lo que puede implicar esta diferencia. En conjunto, estas observaciones para las enzimas & # x0003e400 muestran una sólida correlación entre reinos entre los grados de reacción química peligrosa y una vida útil corta. Por lo tanto, exploramos la base de esta correlación.

    Las enzimas de alto riesgo llevan flujos metabólicos más bajos y son más abundantes.

    Porque CCR depende de tres variables & # x02014 tasa de flujo de metabolitos y abundancia de enzimas (cuya relación es kaplicación) y tasa de renovación de enzimas KD& # x02014examinamos cómo la clase de riesgo afecta a cada variable. Para simplificar el análisis y aumentar el poder estadístico, la clase de riesgo medio más alto se comparó con datos agrupados de las clases de riesgo bajo y sin riesgo. Para los tres organismos, el kaplicación La distribución para la clase de riesgo medio más alto difería significativamente de la clase combinada de riesgo bajo y sin riesgo, con un valor mediano aproximadamente 10 veces menor (Fig.5 A& # x02013C ). En todos los casos, la diferencia se debió a que la clase de riesgo medio más alto tenía flujos metabólicos más bajos y abundancia de proteínas más alta. En contraste, el KD Las distribuciones de valor para las dos clases no difirieron significativamente (Fig.5 A& # x02013C ). Las diferencias en CCR entre estas clases agrupadas están determinadas predominantemente por el numerador (kaplicación) en el término CCR y no por el denominador (KD). Un resultado de este análisis fue confirmar que nuestro sistema de puntuación simple para el riesgo químico (Tabla 1) corresponde a las características de la enzima in vivo, es decir, a la realidad biológica. Otras implicaciones se discuten a continuación.

    Relaciones entre la clase de riesgo enzimático y cada una de las variables de las que dependen los valores de CCR. Las distribuciones acumuladas (escala logarítmica) se grafican para L. lactis (A), levadura (B), y Arabidopsis (C) enzimas asignadas a la clase de riesgo medio más alto (líneas rojas) o a la clase agrupada sin riesgo más bajo riesgo (líneas azules). los kaplicación las unidades son por segundo. Las unidades de flujo son milimoles por segundo por gramo de peso seco, las abundancias de enzimas son moléculas por gramo de peso seco y KD los valores son por hora. PAG valores para Kolmogorov & # x02013Smirnov (KS) y Mann & # x02013Whitney U En cada cuadro se muestran las pruebas (MW) para detectar diferencias significativas entre las distribuciones.


    Figura 2

    Figura 2. Transporte de ARNm informador a los extremos distales de los microtúbulos en células HeLa. (a) Descripción esquemática del transporte de ARNm mediado por KIF5. Los microtúbulos se representan como flechas negras sólidas que apuntan desde sus extremos (+) a (-). (b) Transporte de ARNm de FLuc a la periferia celular por KIF5-FRB y la construcción PUF FFGPP. Hoechst, tinción nuclear. Líneas sólidas blancas, contornos de celdas. Áreas cuantificadas: C, citoplasma (líneas discontinuas de color azul claro) P, periferia (líneas discontinuas amarillas). PUF-BS, sitios de unión a PUF. Manchas enriquecidas indicadas con flechas. Barra de escala: 20 μm. (c) Cuantificación de la translocación de ARNm a la periferia celular. La intensidad de ARN-FISH en la región que coincide con la región fluorescente más brillante de la inmunofluorescencia de KIF5 se normalizó a una región proximal adyacente de la misma área. norte = 20 células en 3 réplicas biológicas. ***PAG & lt 0,001. Media ± SEM.


    Vías metabólicas en el cuerpo humano

    Tsugikazu Komoda, Toshiyuki Matsunaga, en Bioquímica para profesionales médicos, 2015

    Abstracto

    Se describen las principales vías metabólicas de varios materiales biológicos, incluido el metabolismo de carbohidratos y energía mediante sistemas de transferencia de electrones, lípidos, lipoproteínas, aminoácidos, ácidos nucleicos y biosíntesis de proteínas. El síndrome metabólico es causado por la alteración de las vías metabólicas o su regulación. Los trastornos en el metabolismo anaeróbico del azúcar y el metabolismo del glucógeno pueden causar diabetes mellitus. La enfermedad de Alzheimer y Parkinson son ejemplos de trastornos de los sistemas de transferencia de electrones. En cuanto a la naturaleza de las cadenas de azúcar, ciertas sustancias del grupo sanguíneo son útiles como marcadores tumorales.La disfunción del resto de glicosilfosfatidilinositol que se une a las cadenas de azúcar unidas a la asparagina causa hemoglobinuria nocturna paroxística. El metabolismo de los lípidos es un indicador importante de las lipoproteínas y los ácidos grasos, tanto el colesterol como el metabolismo de los lípidos tienen relevancia para la enfermedad. Se ilustran los trastornos del metabolismo de los aminoácidos y del metabolismo de los ácidos nucleicos y las enfermedades resultantes. Se proporciona una descripción general de la síntesis de proteínas.


    Ver el vídeo: Metabolismo y Rutas metabólicas Anabolismo y Catabolismo EN 11 MINUTOS! (Febrero 2023).