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4.6A: Ribosomas - Biología

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Objetivos de aprendizaje

  • Comparar y contrastar la estructura y función de los ribosomas en procariotas y eucariotas

Los ribosomas son pequeños orgánulos esféricos que producen proteínas al unir los aminoácidos. Muchos ribosomas se encuentran libres en el citosol, mientras que otros están adheridos al retículo endoplásmico rugoso. El propósito del ribosoma es traducir el ARN mensajero (ARNm) en proteínas con la ayuda del ARNt. En eucariotas, los ribosomas se pueden encontrar comúnmente en el citosol de una célula, el retículo endoplásmico o ARNm, así como en la matriz de las mitocondrias. Las proteínas sintetizadas en cada una de estas ubicaciones cumplen una función diferente en la célula. En los procariotas, los ribosomas también se pueden encontrar en el citosol. Este orgánulo sintetizador de proteínas es el único orgánulo que se encuentra tanto en procariotas como en eucariotas, afirmando el hecho de que el ribosoma es un rasgo que evolucionó temprano, muy probablemente presente en el ancestro común de eucariotas y procariotas. Los ribosomas no están unidos a la membrana.

Los ribosomas se componen de dos subunidades, una grande y otra pequeña, que solo se unen durante la síntesis de proteínas. El propósito del ribosoma es tomar el mensaje real y el complejo aminoacil-tRNA cargado para generar la proteína. Para ello, tienen tres sitios de unión. Uno es para el ARNm; los otros dos son para el tRNA. Los sitios de unión para el tRNA son el sitio A, que contiene el complejo aminoacil-tRNA, y el sitio P, que se une al tRNA unido a la cadena polipeptídica en crecimiento.

En la mayoría de las bacterias, la estructura intracelular más numerosa es el ribosoma, que es el sitio de síntesis de proteínas en todos los organismos vivos. Todos los procariotas tienen ribosomas 70S (donde S = unidades de Svedberg), mientras que los eucariotas contienen ribosomas 80S más grandes en su citosol. El ribosoma 70S está formado por subunidades 50S y 30S. La subunidad 50S contiene el ARNr 23S y 5S, mientras que la subunidad 30S contiene el ARNr 16S. Estas moléculas de ARNr difieren en tamaño en eucariotas y forman complejos con un gran número de proteínas ribosómicas, cuyo número y tipo puede variar ligeramente entre organismos. El ribosoma es el complejo multiproteico intracelular más comúnmente observado en bacterias.

El ensamblaje del ribosoma consiste en la transcripción, traducción, el plegamiento del ARNr y las proteínas ribosómicas, la unión de las proteínas ribosómicas y la unión y liberación de los componentes del ensamblaje para formar el ribosoma. El ensamblaje in vivo de la subunidad 30S tiene dos intermedios (p130S y p230S) y la subunidad 50S tiene tres intermedios (p150S, p250S y p350S). Sin embargo, los intermedios de reconstitución no son los mismos que los in vitro. Los intermedios de la subunidad 30S producen partículas 21S y 30S, mientras que los intermedios de la subunidad 50S producen partículas 32S, 43S y 50S. Los intermedios en el ensamblaje in vivo son ARNr precursor que es diferente de in vitro que usa ARNr madurado. Para completar el mecanismo de ensamblaje de los ribosomas, estos precursores de ARNr se transforman en los polisomas.

Puntos clave

  • Todos los procariotas tienen ribosomas 70S (donde S = unidades de Svedberg), mientras que los eucariotas contienen ribosomas 80S más grandes en su citosol. El ribosoma 70S está formado por subunidades 50S y 30S.
  • Los ribosomas juegan un papel clave en la catálisis de dos procesos biológicos importantes y cruciales. transferencia de peptidilo e hidrólisis de peptidilo.
  • Los ribosomas son pequeños orgánulos esféricos que producen proteínas al unir los aminoácidos. Muchos ribosomas se encuentran libres en el citosol, mientras que otros están adheridos al retículo endoplásmico rugoso.

Términos clave

  • ribosoma: Pequeños orgánulos que se encuentran en todas las células; participa en la producción de proteínas mediante la traducción del ARN mensajero.
  • traducción: Proceso que ocurre en el ribosoma, en el cual una hebra de ARN mensajero (ARNm) guía el ensamblaje de una secuencia de aminoácidos para producir una proteína.
  • Svedberg: La unidad de Svedberg (S) ofrece una medida del tamaño de partícula basada en su velocidad de desplazamiento en un tubo sometido a una gran fuerza g.

Por primera vez en biología celular, los científicos observan el ensamblaje de ribosomas en tiempo real

LA JOLLA, CA & # 8211 Un equipo de científicos de Scripps Research y la Universidad de Stanford ha registrado en tiempo real un paso clave en el ensamblaje de los ribosomas & # 8212las complejas y evolutivamente antiguas & # 8220 máquinas moleculares & # 8221 que producen proteínas en las células y son esenciales para todas las formas de vida.

El logro, informado en Celda, revela con un detalle sin precedentes cómo las cadenas de ácido ribonucleico (ARN), moléculas celulares que son inherentemente pegajosas y propensas a doblarse incorrectamente, son & # 8220 acompañadas & # 8221 por proteínas ribosómicas para que se plieguen correctamente y formen uno de los componentes principales de los ribosomas.

Los hallazgos anulan la creencia de que los ribosomas se ensamblan en un proceso escalonado y estrictamente controlado.

& # 8220 En contraste con lo que había sido la teoría dominante en el campo, revelamos un proceso mucho más caótico & # 8221, dice James R. Williamson, PhD, profesor en el Departamento de Biología Computacional y Estructural Integrativa en Scripps Research. & # 8220 No es una elegante línea de montaje de Detroit & # 8212 es más como un pozo comercial en Wall Street. & # 8221

Para el estudio, el laboratorio de Williamson colaboró ​​con el laboratorio de Joseph Puglisi, PhD, profesor de la Universidad de Stanford. Aunque el trabajo es una hazaña significativa de la biología celular básica, debería permitir importantes avances en la medicina. Por ejemplo, algunos antibióticos actuales funcionan inhibiendo los ribosomas bacterianos, la nueva investigación abre la posibilidad de diseñar futuros antibióticos que se dirijan a los ribosomas bacterianos con mayor especificidad y, por lo tanto, menos efectos secundarios.

De manera más general, la investigación ofrece a los biólogos un nuevo y poderoso enfoque para el estudio de moléculas de ARN, cientos de miles de las cuales están activas en un momento dado en una célula típica.

& # 8220 Esto muestra que ahora podemos examinar en detalle cómo los ARN se pliegan mientras se sintetizan y las proteínas se ensamblan en ellos, & # 8221, dice el primer autor Olivier Duss, PhD, investigador postdoctoral en el Departamento de Biología Computacional y Estructural Integrativa en Scripps Research. & # 8220 Esto ha sido algo muy difícil de estudiar en biología porque involucra varios procesos biológicos distintos que dependen unos de otros y deben detectarse simultáneamente. & # 8221

El equipo utilizó una tecnología de imagen avanzada llamada & # 8220 microscopía de fluorescencia de una sola molécula con guía de onda de modo cero & # 8221, que han adaptado en los últimos años para el seguimiento en tiempo real de ARN y proteínas. Los ribosomas están hechos de ARN y proteínas, lo que refleja una asociación molecular que se cree que se remonta casi a los albores de la vida en la Tierra.

En un estudio de prueba de principio publicado el año pasado, los investigadores utilizaron su enfoque para registrar una etapa temprana, breve y relativamente bien estudiada del ensamblaje del ribosoma de la bacteria. E. coli. Esto implicó la transcripción, o copia de su gen correspondiente, de un ARN ribosómico y las interacciones iniciales de esta cadena de ARN con una proteína ribosómica.

En el nuevo estudio, el equipo extendió este enfoque al rastrear no solo la transcripción de un ARN ribosómico, sino también su plegamiento en tiempo real. El trabajo proporcionó una mirada detallada a una parte compleja, y hasta ahora misteriosa, de E. coli ensamblaje de ribosoma & # 8212 la formación de un componente principal completo, o dominio, de la E. coli ribosoma, con la ayuda de ocho proteínas asociadas que acaban incorporándose a la estructura.

Un hallazgo clave fue que las proteínas asociadas ribosomales guían el plegamiento de la hebra de ARN a través de múltiples interacciones temporales con la hebra, mucho antes de que se aniden en sus lugares finales en la molécula de proteína de ARN plegada. Los hallazgos, según los investigadores, también insinúan la existencia de factores de ensamblaje de ARN desconocidos, muy probablemente proteínas, que no estaban presentes en sus experimentos de imágenes tipo placa de laboratorio, pero que están presentes en las células y aumentan la eficiencia del plegamiento del ARN.

& # 8220Nuestro estudio indica que en el plegamiento del ARN ribosómico, y quizás más generalmente en el plegamiento del ARN en las células, muchas proteínas ayudan a plegar el ARN a través de interacciones débiles, transitorias y semi-específicas con él, & # 8221 Duss dice.

El equipo ahora podrá extender esta investigación aún más para estudiar no solo el resto del ensamblaje de ribosomas, que involucra múltiples cadenas de ARN y docenas de proteínas, sino también los muchos otros tipos de plegamiento de ARN e interacción ARN-proteína en las células.

En principio, esta investigación arrojará información sobre cómo los ARN se pliegan incorrectamente y cómo podrían corregirse tales eventos. Los científicos creen que muchas enfermedades involucran o potencialmente involucran el plegamiento inadecuado y el procesamiento relacionado de los ARN en las células.

También podrían mejorarse los tratamientos que ya se dirigen a los ribosomas. Algunos antibióticos actuales, incluida una clase conocida como aminoglucósidos, actúan uniéndose a sitios en los ribosomas bacterianos que no están presentes en los ribosomas humanos. Estos medicamentos pueden tener efectos secundarios porque también dañan los ribosomas de las bacterias buenas, por ejemplo, en el intestino.

& # 8220Cuando comprendamos más completamente cómo se ensamblan y funcionan los ribosomas bacterianos, podríamos potencialmente atacarlos de manera que afecten a un grupo más reducido de especies bacterianas dañinas y evitar las buenas, reduciendo los efectos secundarios para los pacientes, & # 8221 Duss dice.

Debido a que los ribosomas funcionan como productores de proteínas, también son cruciales para la supervivencia de las células tumorales de rápido crecimiento. Varias clases de medicamentos contra el cáncer ya actúan retardando la formación de ribosomas de una forma u otra. Una mejor comprensión del ribosoma humano permitiría, en principio, que su ensamblaje se dirija de manera más precisa y potente para bloquear el crecimiento del cáncer, señala Duss.

El apoyo para la investigación fue proporcionado por los Institutos Nacionales de Salud (R01 GM051266, R01 GM113078 y R01 GM053757), el Swiss National Fundación de Ciencias (P2EZP3-152131, P300PA-160978) y el Programa de ciencia de la frontera humana (LT000628 / 2015-L).


Abstracto

Se ha demostrado que varios péptidos nacientes reguladores regulan la expresión génica provocando un estancamiento programado del ribosoma durante la traducción. El péptido naciente emerge del ribosoma a través del túnel de salida, y un tercio del camino a lo largo del cual las estructuras de bucle β de las proteínas ribosómicas uL4 y uL22 sobresalen hacia el túnel para formar la región de constricción. Los estudios estructurales han demostrado interacciones entre los péptidos nacientes y los componentes del túnel de salida, incluida la región de constricción. En eucariotas, sin embargo, hay una falta de estudios genéticos para la participación de la región de constricción en el estancamiento de los ribosomas. Aquí, establecimos líneas de Arabidopsis transgénicas que llevan mutaciones en la estructura de bucle β de uL4. Los análisis de traducción que utilizan un sistema de traducción libre de células derivado de Arabidopsis transgénica que lleva el ribosoma mutante mostraron que las mutaciones de uL4 redujeron el estancamiento del ribosoma de cuatro sistemas de estancamiento eucariotas, incluidos aquellos para los que se han resuelto las estructuras estancadas. Nuestros datos, que mostraron efectos diferenciales de las mutaciones de uL4 dependiendo de los sistemas de estancamiento, explicaron las asignaciones espaciales de los péptidos nacientes en la constricción que fueron deducidas por estudios estructurales. Por el contrario, nuestros datos pueden predecir la asignación del péptido naciente en la constricción de los sistemas de estancamiento para los que no se realizan estudios estructurales.


RIBOSOMAS

Los ribosomas son estructuras limitadas no membranosas. Los ribosomas son los sitios donde la célula sintetiza proteínas de acuerdo con instrucciones genéticas. Una célula bacteriana puede tener varios miles de ribosomas, pero una célula del hígado humano tiene unos pocos millones de ribosomas. Las células que tienen una alta síntesis de proteínas tienen una gran cantidad de ribosomas. Las células activas en la síntesis de proteínas también tienen nucléolos prominentes, que sintetizan los ribosomas.

Composición química

Colitan la misma cantidad de proteínas y ARNr, por lo que también se conocen como

Tipos de ribosomas

Las ribosinas funcionan en dos ubicaciones citoplásmicas.

  • Ribosomas libres: Están suspendidos en el citoplasma. La mayoría de las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres funcionarán dentro del citosol. Los ribosomas libres abundan en las células que crecen mediante la adición de citoplasma.
  • Ribosomas unidos: están unidos al exterior del sistema endoplásmico.

retículo. Las proteínas de los ribosomas unidos se almacenan en la inclusión de membranas. O estas proteínas se exportan desde la célula. Algunas células se especializan en la secreción de proteínas como el páncreas y otras glándulas. Estas células secretan enzimas digestivas. Tienen una alta proporción de ribosomas unidos.

Estructura de los ribosomas

Los ribosomas unidos y libres son estructuralmente idénticos e intercambiables. Las células pueden ajustar la cantidad de ribosomas. Cada ribosoma tiene dos subunidades. Las subunidades ribosómicas se construyen en el nucleolo a partir de ARN en eucariotas. El ARNr se produce en el núcleo. La proteína se importa del citoplasma. Las subunidades se unen para formar ribosomas funcionales.

Funciones de los ribosomas

El ribosoma juega un papel clave en la traducción del mensaje genético. Este mensaje genético es transportado por ARNm desde el núcleo hasta el citoplasma. Esta secuencia de mensajes) de a. cadena polipeptídica.

Los ribosomas de los procariotas son más pequeños que los de los eucariotas. Son diferentes en su composición molecular. Esta disimilitud en una estructura es fundamental. Diferencia a los procariotas de los eucariotas. La diferencia en los ribosomas también es médicamente significativa. Ciertos medicamentos (antibióticos) pueden afectar los ribosomas procarióticos. Pero no afectan a los ribosomas eucariotas.


Visión general

La secuencia de ADN, que codifica la secuencia de aminoácidos de una proteína, se copia en una cadena de ARN mensajero. Puede copiarse muchas veces en cadenas de ARN. Los ribosomas pueden unirse a una cadena de ARN mensajero y usar su secuencia para determinar la secuencia correcta de aminoácidos. Los aminoácidos se seleccionan, recogen y transportan al ribosoma mediante moléculas de ARN de transferencia (ARNt), que entran en una parte del ribosoma y se unen a la cadena del ARN mensajero. Es durante esta unión que se produce la traducción correcta de la secuencia de ácido nucleico a la secuencia de aminoácidos. Para cada triplete codificante en el ARN mensajero hay un ARN de transferencia distinto que coincide y que lleva el aminoácido correcto para ese triplete codificante. Los aminoácidos adjuntos se unen luego entre sí por otra parte del ribosoma. Una vez que se produce la proteína, puede plegarse para producir una estructura tridimensional funcional específica, aunque durante la síntesis algunas proteínas comienzan a plegarse en su forma correcta.

Un ribosoma está hecho de complejos de ARN y proteínas y, por lo tanto, es una ribonucleoproteína. Cada ribosoma se divide en dos subunidades: 1) una subunidad más pequeña que se une a una subunidad más grande y al patrón de ARNm, y 2) una subunidad más grande que se une al ARNt, los aminoácidos y la subunidad más pequeña. Cuando un ribosoma termina de leer una molécula de ARNm, estas dos subunidades se separan. Los ribosomas son ribozimas, porque la actividad de la peptidil transferasa catalítica que une los aminoácidos la realiza el ARN ribosómico. Los ribosomas a menudo se asocian con las membranas intracelulares que forman el retículo endoplásmico rugoso.

Los ribosomas de bacterias, arqueas y eucariotas en el sistema de tres dominios se parecen entre sí en un grado notable, evidencia de un origen común. Se diferencian por su tamaño, secuencia, estructura y proporción de proteína a ARN. Las diferencias en la estructura permiten que algunos antibióticos maten bacterias al inhibir sus ribosomas, sin afectar a los ribosomas humanos. En bacterias y arqueas, más de un ribosoma puede moverse a lo largo de una sola cadena de ARNm al mismo tiempo, cada uno de los cuales "lee" su secuencia y produce una molécula de proteína correspondiente.

Los ribosomas mitocondriales de las células eucariotas se producen a partir de genes mitocondriales y se parecen funcionalmente a muchas características de los de las bacterias, lo que refleja el probable origen evolutivo de las mitocondrias. [5] [6]


Biología celular: cómo los ribosomas anulan sus bloqueos

Los ribosomas son "fábricas de proteínas" en las células de todos los seres vivos. Producen proteínas basadas en códigos genéticos existentes almacenados en moléculas especiales de ácido nucleico. Estas moléculas, también llamadas ARN mensajero (ARNm) debido a la información genética codificada en ellas, son leídas por los ribosomas de manera escalonada. Las señales definidas de inicio y parada en el ARNm dirigen este proceso. Si falta una señal de parada, no se puede completar la formación de proteínas y se bloquea el modo de funcionamiento del ribosoma.

Hasta ahora, no se entendía en todos los detalles cómo un ribosoma puede superar tal bloqueo. En el centro de este proceso de reparación, llamado transtraducción, se encuentra una molécula de ácido nucleico adicional (tmRNA) que une las características del mRNA y otra molécula de ácido nucleico, el transferRNA (tRNA). El tRNA transfiere los aminoácidos correctos a la secuencia de genes respectiva en el mRNA durante la biosíntesis de proteínas. La molécula de tmRNA es capaz de pasar de contrabando la señal de parada que falta y levantar el bloqueo. Nunca estuvo claro exactamente cómo esta gran molécula de ARNtm se mueve a través del ribosoma y pasa de contrabando su información al canal de ARNm del ribosoma.

Este proceso ahora podría documentarse por primera vez utilizando microscopía crioelectrónica. Este método ofrece la oportunidad de examinar la interacción espacial y cronológica entre componentes individuales de macromoléculas. Esto se hace congelando rápidamente los ribosomas en etano líquido a -192 grados Celsius y varios cientos de miles de imágenes bidimensionales se proyectan de nuevo en una reconstrucción tridimensional. "Con la ayuda de la microscopía crioelectrónica, se podría obtener un vistazo único de un paso clave central de la interacción entre el ribosoma, el tmRNA, una proteína especial (SmbP) y el factor de elongación G", explicó David Ramrath, candidato a doctorado en el Instituto. para Física Médica y Biofísica en Charit & eacute y autor principal del estudio.

El canal de ARNm, en el que el ARNtm debe pasar de contrabando la información que falta, pasa directamente por el medio del ribosoma, entre los llamados dominios de cabeza y cuerpo de la subunidad ribosómica pequeña. El análisis estructural mostró que la cooperación entre el ribosoma y el ARNtm en caso de reparación necesaria solo es posible a través de un cambio en la conformación, es decir, un movimiento giratorio a corto plazo e inesperadamente grande del dominio de la cabeza del ribosoma.


¿Qué aspecto tienen los ribosomas?

Lea la respuesta completa aquí. De esta manera, ¿cuál es la forma real del ribosoma?

Ribosomas parecen aplanados y esféricos en forma cuando se observa con un microscopio electrónico, con un diámetro que varía entre 15 y 25 nm. Estas estructuras se componen de dos subunidades principales de ribonucleoproteínas.

Además de arriba, ¿cómo se ven los ribosomas en una célula? Ribosomas son los constructores de proteínas o los sintetizadores de proteínas de la celda. Retículo endoplásmico con adjunto ribosomas se llama ER en bruto. Eso aspecto lleno de baches bajo un microscopio. Lo adjuntado ribosomas fabricar proteínas que se utilizarán dentro del celda y proteínas elaboradas para la exportación fuera del celda.

En consecuencia, ¿cuál es la estructura de un ribosoma?

Ribosomas constan de dos componentes principales: el pequeño ribosomal subunidades, que leen el ARNm, y las subunidades grandes, que se unen a los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica. Cada subunidad consta de uno o más ribosomal Moléculas de ARN (ARNr) y una variedad de ribosomal proteínas (proteína r o proteína r).

¿Dónde se encuentran los ribosomas?

Ribosomas están fundar 'libre' en el citoplasma o unido al retículo endoplásmico (RE) para formar RE rugoso. En una célula de mamífero puede haber hasta 10 millones ribosomas. Varios ribosomas se puede unir a la misma hebra de ARNm, esta estructura se llama polisoma.


4.6A: Ribosomas - Biología

Programa de investigación de verano para profesores de ciencias

Thomas A. Edison Escuela Secundaria Técnica / Vocacional

¿Cómo se traduce finalmente el código genético en una proteína?

SWBAT: Demostrar comprensión de las funciones de los ribosomas, ARNm, ARNr y ARNt

Los estudiantes comprenderán / explicarán los pasos del proceso de síntesis de proteínas.

3 marcadores de punta gruesa: negro, azul y rojo (para que la escritura se pueda ver desde la distancia)

Hagan ahora: Transcribe el siguiente fragmento de ADN en ARN

AATGCATCCTGGA [Resp. - UUACGUAGGACCU]

1. El ADN se transcribe en pre-ARNm dentro del núcleo. Las enzimas escinden segmentos llamados intrones de la molécula transcrita, dejando segmentos llamados exones que se convierten en el ARN mensajero (ARNm) que sale del núcleo.

2. Dentro del núcleo, el nucleolo es el sitio de formación del ARN ribosómico (ARNr). El ARNr se unirá a la proteína en el núcleo y saldrá al citosol como una subunidad grande o pequeña del ribosoma. Los ribosomas procariotas y eucariotas tienen una estructura y función similares, pero difieren. Esta diferencia está dirigida al campo médico. Los antibióticos matan los ribosomas bacterianos sin dañar los ribosomas eucariotas (tetraciclina, estreptomicina)

3. El ARN de transferencia (ARNt) también se forma en el núcleo y las hojas flotan en el citosol. Cada estructura de ARNt tiene un codón en un extremo que se une a un aminoácido y un anticodón complementario en el otro extremo que se une a un ARNm. Se forma un ARNt para hacer coincidir su codón con un solo tipo de aminoácido. Aunque hay 61 codones diferentes que codifican los 20 aminoácidos, solo hay 45 ARNt diferentes porque la tercera base en el anticodón del ARNt puede reconocer dos o más codones diferentes en un ARNm. Esta capacidad para reconocer diferentes codones se denomina oscilación. Una base modificada llamada inosina (I) puede unirse con A, C o U. Por lo tanto, el ARNt que tiene CCI como anticodón puede unirse a GGU, GGC o GGA.

4. El tRNA se une al aminoácido correcto usando una enzima específica llamada aminoacil-tRNA sintetasa (una enzima para cada tipo de aminoácido). Este proceso requiere el uso de ATP. El tRNA con el aminoácido unido a su codón se llama aminoacil tRNA o aminoácido activado.

5. El ribosoma es el sitio donde se encuentran el ARNm y el ARNt (que lleva un aminoácido). El ribosoma tiene 4 sitios importantes:

una. Sitio de unión del ARNm: el ARNm se une en su extremo 5 'y se moverá en una dirección de 5' a 3 '.

B. Un sitio (sitio de aminoacil-tRNA): el sitio donde un tRNA puede unirse para entregar el siguiente aminoácido que se agregará a una cadena polipeptídica que se está construyendo.

C. Sitio P (sitio peptidil-ARNt): el sitio donde se encuentra el ARNt que contiene la cadena polipeptídica en crecimiento. La cadena se transferirá al ARNt en el sitio A para agregar el aminoácido que se mantiene allí. El primer ARNt comienza en el sitio P.

D. Sitio E (sitio de salida): el sitio al que se mueve el ARNt que estaba en el sitio P antes de salir del ribosoma.

1. Coloque 3 sillas en el frente del salón. Marque el sitio de las sillas E, el sitio P y el sitio A (de izquierda a derecha). Esta configuración representa el ribosoma.

2. Seleccione 6 estudiantes para que actúen como moléculas de ARNm. Pídales que se alineen al lado de la silla marcada A. Entregue a cada estudiante una tarjeta de índice de 5 "x 8" que haya sido inscrita en tinta negra con uno de los siguientes codones:

3. Seleccione 6 estudiantes para que actúen como moléculas de ARNt. Entregue a cada estudiante dos fichas de 5 "x 8" inscritas de la siguiente manera:

4. Haga que el estudiante que sostiene la tarjeta de ARNm con AUG, escrito en ella, se siente en el asiento marcado como P. El estudiante de ARNt que tiene las tarjetas 1a y 1b (metionina) se coloca detrás de esta silla.

5. Haga que el segundo estudiante en la fila, sosteniendo la tarjeta de ARNm con GGU, se siente en la silla marcada como un sitio. El estudiante de ARNt que sostiene las tarjetas 2a y 2b (glicina) se coloca detrás de esta silla.

6. El estudiante de ARNt de pie detrás de la silla del sitio P le entrega su tarjeta de índice de aminoácidos (metionina) al estudiante de ARNt que tiene las tarjetas 2a y b.

7. El siguiente paso requiere que cada estudiante se mueva sobre una silla. El estudiante sentado en la silla del sitio P se mueve a la silla del sitio E, el estudiante sentado en la silla del sitio a se mueve a la silla del sitio P y los dos estudiantes de ARNt se mueven con ellos. (El primer estudiante de tRNA solo debe tener la tarjeta 1a, y el segundo estudiante de tRNA ahora tiene tarjetas 2a, 1b y 2b, que representan su tRNA y los dos aminoácidos que se han unido: 1b-2b)

8. El tercer estudiante de ARNm ahora se sienta en la silla vacía del sitio A sosteniendo la tarjeta de índice con UUU. El estudiante de ARNt con las tarjetas 3a y 3b (Fenilalanina) está detrás de la silla.

9. El estudiante de ARNt de pie detrás de la silla del sitio P, sosteniendo las tarjetas 2a, 1b, 2b, entrega las tarjetas 1b y 2b al tercer estudiante de ARNt detrás de la silla del sitio A. (La cadena de aminoácidos ahora es 1b, 2b, 3b Met-Gly-Phe).

10. Los tres estudiantes de ARNt se mueven todos en una posición. El estudiante detrás de la silla del sitio E se aleja (el ARNt vacío regresa al citosol) y el estudiante de ARNm se para al lado de la silla del sitio E, el estudiante detrás de la silla del sitio P se mueve al sitio E y el estudiante detrás del sitio A la silla se mueve a la silla del sitio P.

11. El cuarto estudiante de ARNm se sienta en la silla del sitio A sosteniendo la tarjeta de índice marcada UGG. El estudiante de ARNt que sostiene las fichas 4a y 4b (triptófano) está detrás de esta silla. El estudiante de ARNt detrás del presidente del sitio P le entrega las tarjetas 1b, 2b, 3b a este 4º estudiante.

12. Todos los estudiantes se mueven nuevamente sobre una silla. (El segundo estudiante de ARNm deja el & quotribosoma para pararse al lado de la silla y el primer estudiante que se puso de pie, el tercer estudiante se mueve al sitio E, el cuarto estudiante se mueve al sitio P y cada estudiante de ARNt sigue al estudiante que estaba detrás) . La silla del sitio A debería estar vacía de nuevo.

13. El quinto estudiante de ARNm se sienta en la silla del sitio A sosteniendo la tarjeta de índice marcada AAC. El estudiante de ARNt con fichas 5a y 5b (Asparagina) está detrás de la silla. El estudiante de tRNA detrás de la silla del sitio P entrega las tarjetas de aminoácidos 1b, 2b, 3b, 4b al quinto estudiante de tRNA.

14. Todos los estudiantes cambian de silla nuevamente. El tercer estudiante de ARNm en la silla del sitio E se pone de pie, el cuarto estudiante de ARNm se mueve a la silla del sitio E, el quinto estudiante de ARNm se mueve a la silla del sitio P y el sexto ARNm que sostiene la tarjeta de índice marcada como UAG ahora se sienta en el sitio A silla.

15. El estudiante de ARNt que sostiene las fichas 6a y 6b está detrás de la silla del sitio A. El codón AUC del ARNt se empareja con el UAG del ARNm, que es el codón de terminación. Cuando aparece esta tarjeta, la cadena de péptidos termina de formarse y se separará del ribosoma. Los codones de ARNm UAG, UAA y UGA señalan el punto de parada de la traducción que no codifican para ningún aminoácido. *** Se utilizan 3 moléculas de GTP para realizar este proceso

En este momento, las subunidades de los ribosomas se separarán y la línea de ARNm de los estudiantes se liberará para ingresar al siguiente ribosoma o eventualmente degradarse en el citosol.

Los ribosomas tienen la capacidad de alinearse y hacer que un solo ARNm pase a través de esta cadena de ribosomas, produciendo varias proteínas al mismo tiempo. La cadena de ribosomas se llama polirribosomas.

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Introducción

Para mantener y equilibrar los niveles de proteínas dentro de las células para sustentar la vida, los ribosomas deben garantizar que los codones de ARNm se traduzcan fielmente en proteínas funcionales. Para garantizar su función precisa, la célula debe salvaguardar la integridad del ribosoma durante el ensamblaje y su ciclo funcional. El ensamblaje de ribosomas es un proceso altamente regulado que implica el plegamiento y procesamiento adecuados de 4 ARNr, así como la unión de 79 proteínas ribosómicas. El ensamblaje se ve facilitado por más de 200 factores de ensamblaje de unión transitoria que promueven el ensamblaje y el control de calidad y evitan que los ribosomas inmaduros inicien la traducción prematuramente [1-4].

Para evitar que los ribosomas mal ensamblados lleguen al grupo de traducción, la subunidad ribosómica pequeña precursora (pre-40S) se somete a una serie de puntos de control de control de calidad durante la maduración citoplasmática tardía que verifican la estructura y función ribosómica adecuadas [5-7]. La importancia de estos puntos de control para la función celular queda ilustrada por las numerosas enfermedades causadas por haploinsuficiencia o mutaciones en proteínas ribosomales y factores de ensamblaje. Estas alteraciones desregulan las concentraciones de ribosomas y / o conducen a ribosomas mal ensamblados y una mayor propensión de los pacientes a desarrollar cáncer [8-13].

Uno de los pasos finales en la biogénesis de las subunidades 40S en la levadura es la maduración del extremo 3 'del rRNA 18S de su precursor, el pre-rRNA 20S. Este paso lo lleva a cabo la endonucleasa esencial Nob1 [14-17] y es promovido por su socio de unión directa Pno1 [18]. Pno1 también bloquea la incorporación prematura de Rps26, ya que estas dos proteínas ocupan la misma ubicación en los ribosomas nacientes o maduros, respectivamente [19-23].

Rio1 es una aspartato quinasa esencial unida a subunidades pre-40S citoplasmáticas muy tardías que han eliminado todos los factores de ensamblaje unidos excepto Nob1 y Pno1 [24-28]. El agotamiento de Rio1 o la sobreexpresión de un mutante Rio1 catalíticamente inactivo conduce a la acumulación de pre-rRNA 20S y factores de ensamblaje en ribosomas similares a 80S [25, 28-30]. Sin embargo, el papel que juega Rio1 en la maduración del ARNr 18S y el ensamblaje de ribosomas sigue siendo desconocido, a pesar de su interés como objetivo para el desarrollo de fármacos contra el cáncer [31-35] y la observación de que las mutaciones en el homólogo humano, RIOK1, se acumulan en los cánceres humanos ( Red de investigación del Atlas del genoma del cáncer [TCGA]: https://www.cancer.gov/tcga).

En este estudio, utilizamos una combinación de experimentos bioquímicos y genéticos para diseccionar el papel de Rio1 en el ensamblaje de ribosomas. Nuestros datos muestran que Nob1 bloquea la entrada prematura de subunidades 40S nacientes en el grupo de traducción y requiere la maduración del ARNr para su disociación de las subunidades 40S nacientes, asegurando así que solo las subunidades completamente maduras se involucren en la traducción. Además, proporcionamos evidencia de que Rio1 libera Nob1 y Pno1 de los ribosomas nacientes de una manera dependiente de ATPasa y que los mutantes de unión débil Nob1 y Pno1 pueden eludir el requisito de Rio1. Por lo tanto, la quinasa Rio1 y la nucleasa Nob1 cooperan para restringir y regular la entrada de ribosomas nacientes en el grupo de traducción solo después de que hayan madurado adecuadamente. Finalmente, eludir Rio1 a través de mutaciones autoliberadas en Pno1 o Nob1 da como resultado la liberación de ribosomas inmaduros que contienen pre-rRNA en el grupo de traducción. Juntos, estos datos revelan la función de una quinasa asociada a la enfermedad al autorizar solo la entrada de ribosomas maduros en el grupo traductor, salvaguardando así la integridad de los ribosomas traductores.


La traducción se produce en una dirección de 5 'y rarr3'.

La traducción ocurre en el citoplasma. Comienza con el ARNt que contiene el anticodón correspondiente para el codón de inicio AUG que se une a la subunidad pequeña del ribosoma. Este ARNt transporta el aminoácido metionina y es siempre el primer ARNt que se une al sitio P. La pequeña subunidad del ribosoma luego se une al extremo 5 'del ARNm. Esto se debe a que la traducción ocurre en una dirección 5 '& rarr3'. La subunidad pequeña se moverá a lo largo del ARNm hasta que alcance el codón de inicio AUG. La subunidad grande del ribosoma puede unirse a la subunidad pequeña. El siguiente ARNt con el anticodón coincidente con el segundo codón del ARNm se une al sitio A de la subunidad pequeña del ribosoma. Los aminoácidos de las dos moléculas de ARNt forman un enlace peptídico. Una vez hecho esto, la subunidad grande del ribosoma avanza sobre la más pequeña, la subunidad más pequeña se mueve hacia adelante para unirse a la subunidad más grande y, al hacerlo, el ribosoma mueve 3 nucleótidos a lo largo del ARNm y el primer ARNt se mueve hacia la E sitio para ser lanzado. El segundo tRNA está ahora en el sitio P de modo que otro tRNA con el anticodón coincidente puede unirse al sitio A. A medida que continúa este proceso, el polipéptido se alarga. Una vez que el ribosoma alcanza el codón de terminación en el ARNm, la traducción terminará, ya que ningún ARNt tendrá un anticodón coincidente con el codón de terminación. Luego se libera el polipéptido. Muchos ribosomas pueden traducir el mismo ARNm al mismo tiempo. Todos se moverán a lo largo del ARNm en una dirección 5 'y rarr3'. Estos grupos de ribosomas en un solo ARNm se denominan polisomas.

El ARNt que contiene el anticodón coincidente con el codón de inicio se une al sitio P de la subunidad pequeña del ribosoma.

La subunidad pequeña se une al extremo 5 'del ARNm y se mueve en una dirección 5' y rarr3 'hasta que alcanza el codón de inicio.

La subunidad grande luego se une a la más pequeña

El siguiente ARNt con el anticodón coincidente con el siguiente codón del ARNm se une al sitio A

Los aminoácidos de las dos moléculas de ARNt forman un enlace peptídico

La subunidad más grande avanza sobre la más pequeña.

La subunidad más pequeña se une a la más grande, esto mueve los 3 nucleótidos del ribosoma a lo largo del ARNm y mueve el primer ARNt al sitio E para ser liberado.

El segundo tRNA está ahora en el sitio P para que otro tRNA con el anticodón coincidente con el codón en el mRNA pueda unirse al sitio A

As this process continues, the polypeptide is elongated

Once the ribosome reaches the stop codon on the mRNA translation ends and the polypeptide is released

Many ribosomes can translate a single mRNA at the same time, these groups of ribosomes are called polysomes